¿Qué son las interacciones hidrofóbicas? ¿Cómo mantienen la estructura cuaternaria de las proteínas?

Las interacciones hidrofóbicas ocurren dos ligamentos del mismo péptido o dos cadenas peptídicas diferentes, y ocurren entre dos grupos metilo de una proteína. El material hidrófobo o no polar dentro de una solución acuosa romperá la red de enlaces de hidrógeno en el agua. Esto, a medida que aumenta la entropía del sistema peptídico, hace que el agua se disperse lejos de la intersección del grupo metilo y forme una red de tubos con enlaces de hidrógeno alrededor de los dos grupos metilo, aumentando la fuerza entre ellos.

Los grupos metilo no necesariamente se atraen entre sí, pero la dispersión del agua de tal manera mencionada anteriormente hace que la proteína mantenga la estructura cuaternaria. Esta es también la razón por la cual las proteínas se pueden desnaturalizar en el frío, ya que la expansión del hielo alrededor de estas interacciones hidrofóbicas hace que la proteína se aleje de sí misma, deformando la proteína a pequeña escala.

La respuesta de Joshua Jones – explicación técnica – se ve bien, excepto que reemplazaría “a medida que la entropía del sistema peptídico aumenta” con “a medida que aumenta el número de aminoácidos hidrófobos del sistema peptídico” (esa es una opinión laica; no estoy diciendo que Joshua Está Mal). Las interacciones “temerosas del agua” en el contexto del plegamiento de proteínas , como se describe en la sección del artículo Efecto hidrofóbico ( negrita y cursiva agregada):

En un entorno acuoso, las moléculas de agua tienden a agregarse alrededor de las regiones hidrofóbicas o cadenas laterales de la proteína, creando capas de agua de moléculas de agua ordenadas. Un ordenamiento de las moléculas de agua alrededor de una región hidrofóbica aumenta el orden en un sistema y, por lo tanto, contribuye a un cambio negativo en la entropía (menos entropía en el sistema). Las moléculas de agua se fijan en estas jaulas de agua lo que impulsa el colapso hidrofóbico o el plegamiento hacia adentro de los grupos hidrofóbicos. El colapso hidrofóbico introduce la entropía de vuelta al sistema a través de la ruptura de las jaulas de agua que libera las moléculas de agua ordenadas.

No veo cómo el “orden” (o la falta de él) puede ser una causa , ya que la entropía no tiene nada que ver con el “orden” o “desorden” de un sistema (ver Entropy is Not Disorder (Profesor Steve Donaldson ) y Entropy no es “desorden” (profesor Frank Lambert )).

Parece razonable (bueno, para mí, pero no soy un experto) ver los efectos hidrofóbicos como resultado de la falta de interacción atractiva entre los grupos hidrófobos de una proteína, es decir, aminoácidos predominantemente hidrofóbicos ( alanina, glicina, isoleucina, leucina, metionina, fenilalanina , prolina, triptófano y tirosina ) – y H [matemáticas] _2 [/ matemáticas] O moléculas.

Ver también artículos de Wikipedia Hydrophobe y Contact Angle .

Ángulos de contacto hidrofóbicos imagen cortesía pubs.rsc.org ( Revistas de ciencia química, libros y bases de datos ).

Crédito de la foto: http://www.flickr.com usuario tanakawho . (levantado de Wikipedia ) Título original:

Una gota de agua en una hoja. La hoja es hidrofóbica por lo que la gota forma una forma esférica para minimizar el contacto con la superficie. El efecto hidrofóbico ocurre cuando el agua excluye las moléculas no polares . (Título original: El mundo en una gota de agua) ( negrita cursiva añadida)

Vea también ¿Por qué las colas de los fosfolípidos son hidrófobas?