Muchas proteínas están formadas por múltiples cadenas polipeptídicas, a menudo denominadas subunidades proteicas. Estas subunidades pueden ser las mismas (como en un homodímero) o diferentes (como en un heterodímero). La estructura cuaternaria se refiere a cómo estas subunidades de proteínas interactúan entre sí y se organizan para formar un complejo de proteína agregada más grande. La forma final del complejo de proteína se estabiliza una vez más mediante diversas interacciones, que incluyen enlaces de hidrógeno, puentes disulfuro y puentes salinos. La estructura de la proteína cuaternaria implica el agrupamiento de varias cadenas de péptidos o proteínas individuales en una forma específica final. Una variedad de interacciones de unión que incluyen enlaces de hidrógeno, puentes de sal y enlaces disulfuro mantienen las diversas cadenas en una geometría particular. Existen dos categorías principales de proteínas con estructura cuaternaria: fibrosa y globular. Algunos ejemplos para aclarar el concepto:
La mioglobina está formada por una única cadena de péptidos y un grupo de hem. Como la mioglobina está formada por una sola cadena peptídica, no muestra estructura cuaternaria.
La insulina, por ejemplo, está formada por dos cadenas peptídicas, pero como estas dos cadenas están unidas mediante enlaces disulfuro, la insulina no se considera una proteína con estructura cuaternaria.
La hemoglobina está formada por cuatro cadenas peptídicas (y cuatro grupos Hem) que están formando una proteína funcional única. Estas cadenas peptídicas están asociadas a través de enlaces no covalentes entre sus cadenas laterales: la hemoglobina es el ejemplo típico de una proteína con estructura cuaternaria.
La estructura cuaternaria de una proteína está íntimamente relacionada con la característica de Allostery o Allosterism
Es propiedad de algunas proteínas cambiar su conformación y actividad (cambia de una conformación nativa a una conformación nativa diferente), cuando interactúan específicamente con algunos ligandos. En el caso de las enzimas, el ligando se une a un sitio diferente al sitio activo, que se llama sitio alostérico. Este cambio en la conformación da como resultado un cambio en la actividad de la enzima.
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