¿Cuánto ayuda a la solución de la estructura de una proteína con la solución de una estructura a otra proteína?

Cristalografía de rayos X: una proteína homóloga que comparte similitud de secuencia con la proteína diana presumiblemente tendrá una estructura similar. Si la proteína está lo suficientemente cerca en secuencia a la proteína diana, las fases conocidas de la primera estructura cristalina se pueden usar para resolver las fases del cristal de la proteína desconocida mediante un proceso llamado reemplazo molecular. (1) Alrededor del 70% de las estructuras cristalinas de las proteínas se resuelven de esta manera. Lo suficientemente cerca en este caso significa ~ 35% de identidad de secuencia diseminada para cubrir al menos el 50% de la estructura (2)

RMN: No es tan útil. Si se resuelven suficientes picos y se obtienen suficientes restricciones de distancia, la estructura se puede resolver sin ninguna información adicional. Si los tramos de la secuencia tienen una estructura casi idéntica y una secuencia casi idéntica a la de una estructura de RMN resuelta, pueden ser útiles, si no necesariamente esenciales, para la asignación de los picos.


1. http://www.bioinfo.rpi.edu/bystr…

2. Reemplazo molecular: trucos y golosinas http://journals.iucr.org/d/issue…

Revelando la estructura de las proteínas por medio de la cristalografía de rayos X, la RMN de alta resolución, etc., podemos clasificar las proteínas generalmente en función de sus motivos y subunidades. Además, al secuenciar proteínas con estructura conocida, podemos calcular el efecto de cada residuo en forma de eso. Cada motivo contiene algunos tipos de estructuras secundarias de proteínas, que se rige por los residuos implicados en la columna vertebral. Hoy podemos estimar la forma y la posible estructura terciaria de cualquier secuencia imaginaria de proteínas, que se proporciona en bases de datos y programas de cálculo químico.