¿Por qué se utiliza el sulfato de amonio para “salar” las proteínas?

Dos palabras: serie de Hofmeister.

imagen de: la serie Hofmeister (verde a rojo-> kosmotropes a caotropes)

Hofmeister realizó experimentos de salazón en clara de huevo (ovoalbúmina) con diferentes sales en 1888. Se le ocurrió esta serie. En base a sus experimentos, a) los iones divalentes son más efectivos para salar las proteínas b) hay un factor de tamaño que se debe considerar c) el efecto de los cationes es menos pronunciado.

Sin embargo, la serie no es lo único que importa, el pH y el punto isoeléctrico de la proteína también juegan un papel importante.

Ahora, la pregunta más importante es: ¿cuál es la razón subyacente de este orden de la serie de Hofmeister?

Hay algunas teorías termodinámicas muy interesantes (algunas controvertidas) que intentan y explican la serie. Se atribuye en gran medida a un “efecto de tensión superficial”.

Imagen de: Página en nih.gov

Muchos argumentan que el cambio en la tensión superficial del disolvente (tensión interfacial, es decir, interfase hidrofóbico-agua) y el área superficial accesible de los iones desempeña un papel importante. Dicho esto, entender las propiedades fisicoquímicas de las interacciones entre los iones es bastante difícil debido a la estabilidad marginal de las proteínas y su capacidad para doblarse y agregarse.

Aquí hay un artículo divertido de Baldwin: Cómo las interacciones de ion Hofmeister afectan la estabilidad de la proteína.

Algunas explicaciones teóricas (intentos) para la serie Hofmeister:
Cómo afectan los iones a la estructura del agua.
Simulaciones de dinámica molecular de hidrofóbico … [J Am Chem Soc. 2007]