En el contexto de otros ensayos bioquímicos, las estructuras son extremadamente reproducibles.
Las proteínas son moléculas fundamentalmente dinámicas. La cristalografía, como todas las demás técnicas de biología estructural, es un método de promediado. La estructura es un promedio de todas las diferentes conformaciones de la proteína presente dentro del cristal. Como las cosas tienen que ser muy estables para formar cristales, solo esperamos variaciones muy limitadas, por ejemplo, en cadenas laterales.
Diferentes condiciones de cristalización pueden cambiar el grupo espacial (disposición de las proteínas dentro del cristal), pero generalmente no cambian la estructura. Es posible que pueda obtener estados diferentes al cambiar las condiciones (por ejemplo, abierto o cerrado), pero esto se clasificaría como una estructura diferente.
El documento al que se refiere sugiere algunos problemas interesantes con la dinámica observada a temperatura ambiente frente a 100 k. Esto es esencialmente observar la variación más amplia en bits flexibles de la proteína a temperatura ambiente; Puedes pensarlo como un diferente estado de ondulación de la molécula. La promediación de estos estados múltiples durante el refinamiento es un campo muy interesante. Para leer más, busque trabajos de, por ejemplo, James Fraser (laboratorio de James Fraser en UCSF) o Tom Burnley (Dinámica de modelado en estructuras de proteínas de cristal por refinamiento de conjunto).
