¿Cuál es la diferencia entre inhibición alostérica y no competitiva?

Un inhibidor no competitivo inhibe la acción de una enzima uniéndose a la enzima en algún lugar que no sea el sitio activo.

Un inhibidor alostérico se une a la enzima, induciéndola a asumir una forma inactiva.

Toda inhibición no competitiva es la inhibición alostérica, pero no toda la inhibición alostérica es inhibición no competitiva porque ciertas formas de inhibición alostérica pueden evitar que el sustrato se una al sitio activo. Por lo tanto, puede ser no competitivo o competitivo.

Casi todas las respuestas sobre esto en Quora son incorrectas. También lo son la mayoría de los libros de texto. Lehninger lo hace bien, pero solo entre paréntesis. Los libros de texto antiguos tienen razón.

La inhibición no competitiva y no competitiva casi siempre se observa con las enzimas de dos substratos que catalizan reacciones como esta;

A + B → C + D

La enzima tiene DOS SITIOS ACTIVOS, uno para A y uno para B. Siempre muestra la cinética de Michaelis-Menton, NO LA CINÉTICA ALTERNA. Los gráficos de v frente a sustrato son hiperbólicos, no sigmoidales.

Un experimento cinético mantiene constante un sustrato mientras varía el otro. Entonces, por ejemplo, verá un gráfico de v frente a [A] para la reacción que se muestra arriba. Cada tubo tiene un nivel de saturación de B.

Si A es el sustrato variable y usted agrega un inhibidor competitivo de B, verá una inhibición no competitiva o no competitiva. Esto no es un efecto alostérico, sino una inhibición competitiva en el segundo sitio del sustrato.

La inhibición alostérica se produce en un sitio de unión especial para los efectores alostéricos. En el modelo más simple, la enzima existe en equilibrio dinámico entre una conformación R y T

T <=> R

Si R es más activo, el inhibidor se une a la forma T, desplazando el equilibrio hacia la conformación T. Una representación de v frente a S es sigmoidal.

La inhibición no competitiva siempre detiene el funcionamiento de una enzima al sentarse en la enzima en un lugar que cambia el sitio activo. La inhibición alostérica se centra más en el uso de sustancias químicas que se encuentran en una enzima y al hacerlo puede activar o desactivar la actividad de las enzimas. Por lo tanto, es una parte esencial de la vida, porque el ADN ==> ARN ==> enzimas, pero ahora podemos hacer que las enzimas funcionen eficazmente (o no, como en el caso del caballero con el pelo naranja)

Estos no son mutuamente excluyentes porque una inhibición alostérica es un tipo de inhibiciones no competitivas. Sin embargo, no todas las inhibiciones no competitivas son inhibiciones alostéricas. En una inhibición alostérica, se produce una inhibición competitiva para el sitio alostérico. Esto significa que este inhibidor tiene una gran similitud con la estructura tridimensional de la coenzima de esta enzima. En las inhibiciones no competitivas, el inhibidor se une a la enzima en un sitio que no es el sitio activo.