Casi todas las respuestas sobre esto en Quora son incorrectas. También lo son la mayoría de los libros de texto. Lehninger lo hace bien, pero solo entre paréntesis. Los libros de texto antiguos tienen razón.
La inhibición no competitiva y no competitiva casi siempre se observa con las enzimas de dos substratos que catalizan reacciones como esta;
A + B → C + D
La enzima tiene DOS SITIOS ACTIVOS, uno para A y uno para B. Siempre muestra la cinética de Michaelis-Menton, NO LA CINÉTICA ALTERNA. Los gráficos de v frente a sustrato son hiperbólicos, no sigmoidales.
Un experimento cinético mantiene constante un sustrato mientras varía el otro. Entonces, por ejemplo, verá un gráfico de v frente a [A] para la reacción que se muestra arriba. Cada tubo tiene un nivel de saturación de B.
Si A es el sustrato variable y usted agrega un inhibidor competitivo de B, verá una inhibición no competitiva o no competitiva. Esto no es un efecto alostérico, sino una inhibición competitiva en el segundo sitio del sustrato.
La inhibición alostérica se produce en un sitio de unión especial para los efectores alostéricos. En el modelo más simple, la enzima existe en equilibrio dinámico entre una conformación R y T
T <=> R
Si R es más activo, el inhibidor se une a la forma T, desplazando el equilibrio hacia la conformación T. Una representación de v frente a S es sigmoidal.