Mantener una proteína estable en solución es maximizar su solubilidad. Por lo tanto, el entorno del buffer debe mantenerse de una manera que aumente la solubilidad de la proteína. Esto puede ser pH, temperatura, sal, proteínas chaperonas, etc. Un método es calcular su punto isoeléctrico (el pH al que la carga neta es cero) y alejar el pH del tampón de su punto isoeléctrico. De esta manera, la proteína tendrá una carga neta y por lo tanto será más soluble.
¿Cómo podemos mantener la proteína estable / feliz en una solución durante la purificación?
Supreme Content
¿Puede una proteína localizada en el núcleo afectar la adhesión celular?
¿Qué sucede durante el proceso de fijación de un tejido que usa formaldehído?
Una buena regla general es mantenerlo en un buffer y condiciones similares a las que cumpliría en su función normal: mantenerlo fisiológicamente normalmente es un buen punto de partida, y la gente normalmente trabaja a 4 grados Celsius para ralentizar la desnaturalización natural.
More Interesting
¿Es la diabetes tipo 2 una enfermedad de plegamiento de proteínas?
¿Cómo afecta la acumulación de placas amiloides extracelulares al tráfico celular?
¿Es posible predecir el cambio en la conformación de una proteína después de unirse a un ligando?
¿Cuáles son los obstáculos especiales para obtener una estructura de una proteína de membrana?
¿Cómo se une el gingkolide B al receptor de glicina?
¿Podemos diseñar una enzima que sea insensible a la temperatura o el pH?
