¿Cómo la SDS desnaturaliza la proteína?

Si bien las respuestas a continuación son correctas, me gustaría responder a esto en un nivel un poco más básico.

En química, hay un concepto llamado Polaridad. Las moléculas pueden ser polares o no polares. Los compuestos como el agua son polares. Compuestos como el benceno son no polares. A estos grupos les gusta mantenerse unidos. Esto se observa cuando mezclas agua y aceite.

Como puede ver, el agua a continuación se agrupa y el aceite de arriba se agrupa. Esto se debe a que el petróleo no es polar y el agua es polar. Los grupos polares se denominan hidrofílicos, y los grupos no polares se consideran hidrofóbicos. Entonces el agua es hidrofílica, pero el aceite es hidrófobo. Con ese concepto en mente ahora miramos las proteínas.

Las proteínas están compuestas de aminoácidos:

Arriba está un ejemplo de un aminoácido lisina. Los grupos OH, C = O y NH son polares, pero los grupos CH2 no lo son. Todos los aminoácidos tienen esa cadena principal OH, C = O y NH y CH.

Esa R es lo que cambia. Esa R puede ser hidrofóbica o hidrofílica. Las proteínas están compuestas por una serie de aminoácidos, por lo que tienen grupos R hidrofóbicos justo al lado de los grupos R hidrofílicos. Como se indicó anteriormente, a estos grupos les gusta estar uno al lado del otro. Dado que estas proteínas están usualmente en el agua, las porciones R hidrófilas del aminoácido desean señalar hacia el agua, y las porciones hidrófobas hacia dentro una hacia la otra. Esto crea un pliegue. Piense en una gota de aceite en agua.

Es importante tener en cuenta que la estructura de la proteína es clave para su función. Entonces cambie la estructura, cambie su función.

Ver cada gota de aceite forma una bolita. Las proteínas hacen lo mismo. Ahora, si tocan dos gotas de aceite, se fusionarán en una gota de aceite y las moléculas volverán a organizarse para soportar esa nueva estructura. Entonces ahora a SDS.

SDS (dodecil sulfato de sodio) es un compuesto que tiene grupos hidrófilos y grupos hidrófobos.

Como antes, los grupos S = O son hidrofílicos, pero los grupos CH2 y CH3 son hidrófobos. Si esto se presentó en una gota de aceite como la imagen anterior, esta se pegaría a la gota de aceite a través de su cola hidrofóbica (CH3 y CH2), pero también interactuaría con el agua circundante (a través del S = O). Así es como funciona el jabón. La suciedad y el sudor en sus manos es hidrofóbico, pero el agua es hidrofílica. Por lo tanto, será difícil eliminarlos con solo agua, ya que el agua fluirá sobre ella (al igual que las gotas de aceite suspendidas en el agua). Pero si agrega jabón, la parte hidrófoba del jabón se unirá a la suciedad y el lado hidrófilo interactuará con el agua, eliminando efectivamente la suciedad de sus manos y dentro del agua. Ahora en la desnaturalización.

La desnaturalización se define como la destrucción de las propiedades características de una proteína por efectos que alteran su conformación molecular (parafraseando, por supuesto). Entonces basado en todo lo de arriba. Si agrega SDS a una proteína en agua, entonces el grupo hidrofóbico (CH3 y CH2) interactuará con el Rroprop hidrófobo en la proteína, y el gropu hidrofílico (S = O) interactuará con los grupos R hidrofílicos en la proteína. Esto cambiará la estructura de la proteína de forma natural y cambiará su función. Por definición, esto es desnaturalización.

El dodecil sulfato sódico o lauril sulfato sódico es un detergente aniónico con un grupo de cabeza polar y una cola hidrofóbica. Es capaz de formar micelas en soluciones acuosas.

(de cromatografía capilar electrocinética micelar)

Las proteínas están en su estado “no desnaturalizado” o nativo en virtud de las diversas interacciones hidrofóbicas, enlaces H y otras interacciones no covalentes entre los aminoácidos constituyentes.

La SDS interrumpe estas interacciones y “rompe” la estructura, lo que se conoce como desnaturalización de la proteína.

(De métodos de electroforesis de proteínas)

El dodecilsulfato de sodio es un surfactante, lo que significa que reduce la tensión superficial de cualquier molécula que se encuentre en el agua.

al tiempo que reduce la tensión superficial, cambia las propiedades de los aminoácidos hasta tal punto que pone los residuos hidrófobos en contacto con el agua.

a partir de ahí, cambia el patrón de plegado de la proteína.

una vez que se altera la secuencia de plegado, la proteína nunca puede recuperar su estado original y, por lo tanto, se vuelve …, DESNATURALIZADA.

En su forma nativa, las proteínas se pliegan en una variedad de formas, algunas compactas, otras alargadas. La velocidad de migración de las proteínas nativas a través de un medio de tamizado es, por lo tanto, más un reflejo de su compacidad relativa, y menos una medida precisa del peso molecular. La desnaturalización de las proteínas anula los efectos estructurales sobre la movilidad, lo que permite la separación en una base de relación carga / masa verdadera. También separa las subunidades en proteínas multiméricas, permitiendo el análisis de agregados grandes y complejos. La SDS también recubre la proteína con una carga negativa uniforme, que enmascara las cargas intrínsecas en los grupos R. La SDS se une bastante uniformemente a las proteínas lineales (alrededor de 1,4 g de SDS / 1 g de proteína), lo que significa que la carga de la proteína es ahora aproximadamente proporcional a su peso molecular. Una vez que las proteínas están en el gel en marcha, se separan porque las proteínas de mayor peso molecular se mueven más lentamente a través del gel de acrilamida poroso que las proteínas de bajo peso molecular. El tamaño de los poros en el gel puede alterarse dependiendo del tamaño de las proteínas que desee separar cambiando la concentración de acrilamida. Haga clic aquí para ver más.

SDS es un jabón fuerte.

Un jabón es una molécula anfifílica que tiene la capacidad de interactuar con moléculas polares y no polares. Esto hace que todos los jabones puedan funcionar como detergentes o emulsionantes.

Las proteínas se mantienen en contacto mediante interacciones molécula-molécula. Muy a menudo usando agregación hidrofóbica y enlaces de hidrógeno.

El jabón SDS puede interferir tanto con la interacción hidrofóbica como con los enlaces hidrogenados, ya que funciona como un detergente. La parte no polar del jabón se adherirá a las partes hidrofóbicas y luego la parte polar del jabón interactuará con los enlaces hidrófilos de hidrógeno y la solución generalmente hidrófila alrededor de las proteínas.

Esto rompe tanto la interacción hidrofóbica como los enlaces de hidrógeno y, por lo tanto, las proteínas desnaturalizadas.