Hoja plisada Beta
Esta estructura secundaria se ha definido como el nivel secundario de organización de proteínas en el que la columna vertebral de la cadena peptídica (cadenas beta) se extiende en una disposición en zigzag que se asemeja a una serie de pliegues, con enlaces peptídicos organizados en planos de pendientes alternantes (alternando dirección ascendente y descendente). La lámina plegada Beta se puede formar entre dos cadenas peptídicas o entre diferentes segmentos de la misma cadena peptídica.
Las características de la lámina plisada beta incluyen;
1.- Cada enlace peptídico es plano y tiene la conformación trans
2.- Los grupos C = O y NH de enlaces peptídicos de cadenas adyacentes apuntan el uno hacia el otro y están en el mismo plano, de modo que es posible la unión de hidrógeno entre ellos.
3.- Todos los grupos R en una cadena alternan, primero arriba, luego debajo del plano de la hoja, etc.
Hay dos tipos de hojas plisadas Beta:
Antiparalelo: cuando las cadenas polipeptídicas adyacentes corren en dirección opuesta
Paralelo: cadenas polipeptídicas adyacentes que corren en la misma dirección
Por lo general, el segmento de polipéptidos que muestra una conformación Beta se llama individualmente cadenas beta, y se representan mediante una flecha que apunta en la dirección en la que corre la cadena (del grupo amino al carboxilo).
Ambos modelos se encuentran en las proteínas, pero la estructura antiparalela es más estable que la hoja beta paralela.
El contenido de conformación de Betas en las proteínas es muy variable: la mioglobina, por ejemplo, no muestra este tipo de estructura secundaria, mientras que el 45 por ciento de los aminoácidos en la quimotripsina forman parte de una conformación beta.
Es importante tener en cuenta que no toda la cadena de polipéptidos es parte de una alfa-hélice o una conformación beta. También hay curvas, segmentos enrollados irregularmente o formando estiramientos extendidos: la carboxipeptidasa, por ejemplo, muestra 38% de los aminoácidos que forman alfa-hélice y 27% formando estructuras beta, por lo tanto, alrededor del 35% de los residuos no están incluidos en estas estructuras secundarias .
Beta vuelta
Es el nivel secundario de la organización de proteínas que permite el cambio de dirección de la cadena de péptidos para obtener una estructura plegada.
Se conocen como giros inversos, curvas cerradas o bucles Omega; ocurren a menudo en 5 residuos de aminoácidos o menos y se encuentran en la superficie de la proteína porque son hidrofílicos. Los bucles beta-turn permiten la compactación de proteínas, ya que los aminoácidos hidrofóbicos tienden a estar en el interior de la proteína, mientras que los residuos hidrofílicos interactúan con el ambiente acuoso.
Observe en la siguiente figura cómo las estructuras de alfa-hélice y las conformaciones beta (cadenas beta representadas por flechas) están vinculadas a través de curvas de bentos y beta que hacen que esta proteína sea compacta.
Diferentes aminoácidos favorecen diferentes tipos de estructuras secundarias: mientras que la alanina, el glutamato y la leucina tienen una propensión a estar en hélices α, la valina y la isoleucina aparentemente favorecen las cadenas β, y la glicina, la asparagina y la prolina tienden a estar presentes en los giros beta.
