No, no tiene por qué. A veces las proteínas pueden ser un poco similares, pero, a menudo, no tienen nada que ver entre sí. Mi ejemplo favorito de esto viene en forma de virus. El virus del VIH, por ejemplo, empalma el ADN de una sola transcripción de ARN en el genoma de su huésped. Ese transcrito de ARN luego se empalma alternativamente para producir todos los 40 ARNm necesarios para fabricar todas las diversas proteínas de las que se compone el virus. Literalmente, todas y cada una de las proteínas del virus se elaboran a partir de un único transcrito de ARN mediante el uso de un corte y empalme alternativo.
En splicing alternativo, ¿las proteínas instruidas por un solo gen tienen funciones similares?
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Las variantes de corte y empalme pueden funcionar en vías de señalización comunes, como una variante de corte y empalme del receptor de superficie que puede ser su propio ligando o uno de sus varios ligandos.
Sin embargo, probablemente la mayoría de los ARN empalmados alternativamente y sus productos no tienen mucho en común en cuanto a ubicación, estructura o funcionalidad. Dicho esto, hay muchos motivos de proteínas comunes, como los dominios de unión al ADN que están limitados por el hecho de que para funcionar, deben unir el ADN, y hacerlo en los lugares previstos con la afinidad de unión adecuada.
Muchas proteasas no están activas hasta que otra enzima corta un extremo u otro. Estas no son variantes de empalme en el sentido de que provienen de una secuencia de exón diferente, pero fueron modificadas postraduccionalmente en una o más proteínas claramente funcionales.
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