¿Puede la pepsina hidrolizar una proteína incluso si la proteína no fue desnaturalizada antes por HCl?

La respuesta corta es que no puedo saber con certeza sin ejecutar una batería de experimentos. Aparte de eso, predigo que la pepsina podría hidrolizar proteínas sin desnaturalización previa, pero con una eficacia mucho menor.

Este es mi razonamiento: la “división” preferida de pepsina (flecha abajo) o el “sitio cortado” es:
Xaa Xaa Xaa Xaa Xaa hidrofóbico ↓ hidrofóbico Xaa Xaa Xaa, donde Xaa es cualquier aminoácido. Por lo tanto, el sitio de corte de la pepsina, cualquier par de AA hidrofóbicos unidos, es estadísticamente probable que sea muy común. Los AA hidrofóbicos son Ala, Val, Leu, Ile, Phe, Trp, Tyr, que representan 7 de los 20 AA canónicos en la vida.

Le dejo a usted calcular la probabilidad de que la secuencia de escisión se exponga a la pepsina con y sin desnaturalización. Déjame saber de qué se trata, ¿de acuerdo?

Sí, al igual que otras proteasas, la desnaturalización del sustrato proteínico no es necesaria para que la pepsina actúe. Mientras que los enlaces de aminoácidos correctos estén expuestos, serán hidrolizados.