Los 3 términos representan la afinidad de un ligando a su receptor.
Ki representa la constante de inhibición y se obtiene realizando una cinética de inhibición. Aquí dos tipos diferentes de afinidades juegan un papel importante. El primero es la afinidad ligando-receptor. El segundo es la afinidad inhibidor-receptor que interfiere con la primera afinidad. Cuanto más fuerte es la inhibición, mejor es la afinidad inhibidor-receptor.
Kd representa la afinidad ligando-receptor. A diferencia de Km, es una constante termodinámica.
Km representa afinidad de receptor de ligando, pero a diferencia de Kd, es una constante cinética. Se usa ampliamente en la cinética enzimática para determinar la afinidad del sustrato por la enzima. Si bien Kd también se puede usar aquí, no siempre es factible medir la afinidad del sustrato por la enzima sin que el sustrato sea catalizado por la enzima. Por lo tanto, la tasa de catálisis se mide a diferentes concentraciones de sustrato y la concentración de sustrato a la que se alcanza la mitad de la velocidad máxima se denomina Km. Es una relación de constantes de velocidad, mientras que Kd es una relación de concentraciones.
Kd y Km pueden diferir porque la catálisis es un proceso de varias etapas y, aunque la unión del sustrato a la enzima es muy rápida, el proceso descendente, si es lento, ralentizará toda la velocidad catalítica que se reflejará en el valor de Km.
Ki es una constante que puede usarse tanto en cinética como en termodinámica.
