Los puentes de sal enterrados son evolutivamente inestables
La primera razón es simple. Una sola mutación a uno de los residuos implicados en un puente de sal enterrado da como resultado una interacción cargada no aparente altamente desfavorable que tenderá a desplegar la proteína. Esto tiende a eliminar los puentes de sal enterrados.
Los puentes de sal, particularmente los puentes de sal enterrados, son menos favorables de lo que crees
La segunda razón es más sutil. Los puentes de sal (interacciones entre iones con carga positiva y negativa) son poco comunes en el interior de la proteína. Son relativamente raros porque se cree que la mayoría de los puentes de sal enterrados son neutros o incluso desestabilizadores con respecto al plegamiento de proteínas. [1,2,7]
Edición: La energía exacta de un puente de sal es bastante difícil de determinar tanto experimental como computacionalmente y hay estudios que no están de acuerdo con esta conclusión [3,11]. Experimentalmente, es imposible cambiar la carga en un único residuo sin potencialmente cambiar algo más. [1] Gracias por Christopher VanLang por señalar esto.
Este resultado contraintuitivo se explica considerando el entorno tanto en estado plegado como desplegado. En el estado desplegado, ambos iones están rodeados de agua. En el estado plegado, no lo son. Esta desolvatación se acompaña de una gran penalización energética que compensa la interacción favorable de ion-ion. Básicamente, una sola interacción de iones no puede compensar el efecto acumulativo de muchas interacciones de agua favorables en el ion que se pierden cuando la proteína se pliega. La penalización por desolvatación disminuye a mayor temperatura, que es una de las razones potenciales por las que los puentes de sal se encuentran con mayor frecuencia en los termófilos [8]
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¿Cómo puede el plegamiento incorrecto del polipéptido causar una acumulación de molécula inactiva?
imagen [4]
¿Dónde están ubicados los puentes de sal?
Los puentes de sal son más comunes en las interfaces proteína-proteína donde generalmente proporcionan especificidad (el compañero de unión debe tener un residuo con carga opuesta en el lugar exacto) en lugar de una fuerza de conducción termodinámica [5,6]
- http://www.upch.edu.pe/facien/fc…
- ¿Los puentes de sal estabilizan las proteínas? Un análisis electrostático continuo
- Estabilidad del puente de sal en proteínas monoméricas.
- http://www.pnas.org/content/99/2…
- Predicción del efecto de las mutaciones en las interacciones proteína-unión de proteínas a través de perfiles de interfaz basados en estructura
- Versatilidad e invariancia en la evolución de las interfaces heteroméricas homólogas
- ¿Los puentes de sal enterrados son importantes para la estabilidad de la proteína y la especificidad conformacional?
- La estabilidad de los puentes salinos a altas temperaturas: implicaciones para las proteínas hipertermófilas
- http://www.jbc.org/content/284/2…
- Investigación de la estabilidad del puente de sal en un modelo solvente de nacimiento generalizado
- Energía de Solvatación Electrostática para Dos Iones Cargados Opuestamente en un Sistema de Proteínas Solvatadas: Puentes de Sal Pueden Estabilizar Proteínas
