¿Cómo se usa la RMN para estudiar la estructura de las proteínas?

La RMN permite la determinación de la estructura 3D de proteínas mediante estos pasos:

1. Determinando el ‘cambio químico’ (frecuencia de resonancia) de casi todos los átomos de hidrógeno, carbono y nitrógeno en la proteína mediante la ejecución de espectros que pueden decir qué átomos están unidos vs simplemente cerca uno del otro. (¡Realmente increíble!)
2. Usar la información de distancia para luego “doblar” la proteína en la computadora. Un poco como la proteína que se dobla. Si tiene suficientes distancias, especialmente entre los aminoácidos que están distantes en la POSICIÓN DE SECUENCIA (pero cerca del espacio), entonces puede determinar la estructura 3D. Primero mostrado por Kurt Wuthrich para proteínas en alrededor de 1983.

Terminas con una familia de estructuras porque quieres saber cuán reproducible es esto (desde diferentes estructuras iniciales). Para las partes de la secuencia que tiene una fuerte superposición 3D en esta familia, sabrá que conoce su estructura. Para las partes que no se superponen, usted sabe que no tiene una estructura allí (es decir, es disquete) o necesita recopilar más datos (a menudo ambos).

La RMN puede proporcionar información estructural sobre las proteínas globulares. En particular, produce un conjunto de estructuras en lugar de una sola estructura como la cristalografía de rayos X.

Esto es crucial porque las proteínas no son estáticas, y una estructura única es bastante limitada en lo que puede proporcionar. Las simulaciones de la Dinámica Molecular predicen una dinámica compleja con muchos estados poblados, y la RMN respalda esto, haciendo que la RMN sea un enlace crucial entre la teoría y el experimento.