Hay muchas formas de lograr esto. Con frecuencia, se usan sustituciones de residuos aleatorias o racionales para proporcionar una mayor tolerancia a la temperatura y / o disolventes específicos.
Es de destacar que Peter Schultz, del Instituto de Investigación Scripps, recientemente demostró la incorporación exitosa de aminoácidos no naturales con cadenas laterales de tiol extendidas en β-lactamasa. Cuando se sustituyen los restos de cisteína nativos, estos aminoácidos no naturales forman enlaces disulfuro extendidos (14 Å entre los carbones beta), lo que da como resultado una estabilidad térmica significativamente mejorada de la enzima [1]
Notas a pie de página
[1] Mejora de la estabilidad proteica con enlaces disulfuro extendidos
