Creo que aún no se sabe mucho sobre cómo las estructuras enzimáticas se relacionan con su función (catálisis). De hecho, una de las cosas más interesantes para escribir en su resumen para un artículo sobre biología estructural es que ha descubierto algo sobre la relación estructura-función de alguna enzima.
Como otros han mencionado, una pequeña parte de la mayoría de las enzimas tiene un papel estructural obvio. Este es el sitio activo, donde tiene lugar la reacción catalizada. Los sitios activos son a menudo andamios rígidos, que mantienen juntos residuos catalíticos clave, de modo que se posicionan justo donde deben estar para facilitar la catálisis. Un buen ejemplo son los sitios activos de proteasas, que reúne un ácido, una base y un nucleófilo para romper enlaces covalentes en otras proteínas (esto se llama tríada catalítica). La estructura de la enzima proporciona en este caso un andamio rígido, de modo que los residuos catalíticos se mantienen cerca el uno del otro.
Otra función estructural importante del sitio activo es el reconocimiento. Reconocimiento de qué atar y no atar. La mayoría de las enzimas tienen objetivos bastante específicos (sustratos). Por ejemplo, es muy importante que las proteasas no empiecen a dividir otras proteínas al azar. Un mecanismo muy común para lograr la especificidad de los sustratos es simplemente hacer que otros sustratos no se ajusten al sitio activo. Las enzimas normalmente tienen su sitio activo en un bolsillo hidrofóbico en la superficie de la proteína, y este bolsillo está formado de manera que algunos sustratos se ajustan perfectamente en él, mientras que otros no. Nuevamente, es la rigidez y la forma de esta parte local de la estructura lo que es importante para la función de la enzima.
Pero, ¿por qué las enzimas necesitan transportar todo el resto de la estructura? En general, parece concebible que un sitio activo rígido podría lograrse con estructuras más pequeñas. Como dije, aún se desconoce mucho. Se proponen muchos modelos interesantes, y algunos están bien establecidos y son aplicables a muchas enzimas. Comúnmente, estos modelos intentan abordar la regulación de la actividad enzimática.
De la misma forma que un organismo depende de que sus enzimas sean específicas de ciertos sustratos, también depende de que las enzimas estén activas en ciertos momentos. Una de las muchas maneras de regular la actividad de las enzimas es modulando su estructura. Se pueden encontrar muchas enzimas en diferentes estados, con claras diferencias en la estructura global entre los estados. También se puede demostrar a menudo que uno de estos es enzimáticamente activo y el otro no. Con frecuencia, a uno le gusta llamar a estos dos estados T y R (para tiempo y relajación, basados en el ejemplo canónico de hemoglobina). T es típicamente el estado inactivo. Además, a menudo se puede demostrar que la presencia de moléculas reguladoras puede hacer que la enzima cambie su estructura de T a R, o al revés. Esto da una indicación clara de que la estructura global afecta la actividad de las enzimas y que proporciona los medios para la regulación. Sin embargo, para entender completamente esta relación estructura-función, también deberíamos aprender exactamente cómo el estado T de la estructura impide la catálisis y cómo la presencia de las moléculas moduladoras hace que la estructura cambie de T a R, o de R a T. Rara vez que todos esos aspectos se entienden para una enzima. Un ejemplo bien estudiado que ilustra este mecanismo es ATCase (Aspartate carbamoyltransferase).