¿Cuál es la polaridad promedio de los aminoácidos?

Me encantaría aprender de los demás, pero mi opinión sobre esto es que nunca he visto un valor de polaridad cuantitativa en ninguna molécula más compleja que tal vez cuatro o cinco átomos.

Con un átomo central y un solo átomo conectado a él (piense en H2O, NH3, POCl3, etc.), es posible calcular los momentos individuales de los dipolos de enlace y sumarlos vectorialmente. Pero cuando la molécula tiene muchas conformaciones permitidas debido a las rotaciones de enlace simple, eso se vuelve casi imposible. Tal es el caso de los aminoácidos.

El resultado, entonces, es que no podemos evaluar cuantitativamente las polaridades de los aminoácidos individuales. Entonces, por supuesto, tampoco podemos determinar un promedio.

Estoy de acuerdo con Eric Ressner. Nunca he oído hablar de una polaridad promedio para las moléculas complejas A MENOS QUE extienda la definición de polaridad a hidrofobicidad / hidrofilicidad neta medida por un coeficiente de partición aceite / agua.

La naturaleza polar / no polar de los aminoácidos es un gran problema en bioquímica, pero generalmente nos enfocamos en las partes de la molécula, no en la propiedad promedio.

Esta pregunta es más una oportunidad de aprendizaje que una pregunta.

Cada aminoácido tiene una funcionalidad amina, un ácido carboxílico y un grupo funcional en C2. La basicidad de la amina y la acidez del ácido carboxílico están fuertemente influenciadas por el grupo funcional en C2. El resultado de esto es que la carga en la amina es positiva +1, y la carga en el ácido carboxílico es neutral 0 a pH bajo. La carga neta en el aminoácido cambia a medida que se ubica desde el tejido al tejido del cuerpo, y la polaridad también cambia con la carga neta. En el tejido básico (pH> 7) o en partes del cuerpo donde el pH del plasma sanguíneo es alto, la carga en el ácido carboxílico es -1, ya que está en forma de carboxilato. En estas ubicaciones de pH alto, la amina es libre (no protonada) y tiene carga neutra: carga = 0.

El aminoácido rara vez se presenta como una molécula aislada en organismos vivos, más bien está unido como un compuesto en un péptido o conjugado de algún tipo. En cualquiera de estas formas, la carga neta, y por lo tanto la polaridad, varía como se discutió anteriormente, dependiendo de dónde se encuentra exactamente, y cuál es el pH del medio en ese punto. Entonces la polaridad es una cuestión de dónde está el aminoácido. Solo por eso el concepto de “polaridad promedio” no se puede expresar: simplemente varía demasiado en el lugar debido a la dependencia del pH. Sin embargo, esto es solo la mitad de la historia. . . .

La funcionalidad en C2 tiene tres funciones importantes: 1) afecta la ionización de la amina, 2) afecta la ionización del ácido carboxílico, y 3) afecta el carácter hidrófobo y lipofílico del aminoácido como un todo. Cuando la funcionalidad C2 es un hidrocarburo, el aminoácido es lipófilo (soluble en grasa). Los aminoácidos como valina, alanina o isoleucina son lipófilos y tienen una solubilidad en agua comparativamente baja. El otro extremo son los aminoácidos solubles en agua, con funcionalidades C2 con grupos hidroxilo, o un segundo grupo amina, o un segundo grupo ácido carboxílico. Tales aminoácidos son treonina, ácido glutámico y tirosina.

En el último recuento, había cerca de veinticuatro cuatro aminoácidos naturales; algunos comúnmente encontrados y otros raros. Cada uno de ellos muestra una solubilidad en agua que varía con el pH de los medios acuosos que ocupan. Aunque la explicación anterior es algo abreviada, el concepto de llevar es que la solubilidad de los aminoácidos tiene una variabilidad con el pH de los medios acuosos, y que esta variabilidad es una característica de cada aminoácido; no hay dos iguales Las razones estructurales de esta variabilidad (la ionización de la amina y el ácido carboxílico, y la lipofilia o hidrofilicidad de la funcionalidad C2) y las consecuencias metabólicas de esta variabilidad son la base de la vida en la Tierra.