La constante de Michaelis, [math] K_M [/ math], se define como la concentración de sustrato en la que la velocidad de reacción es la mitad del máximo, [matemática] V_ {max} [/ math].
(Estrictamente hablando, [math] K_M [/ math] no es una medida directa de la afinidad de una enzima por un sustrato, aunque muchas fuentes lo dicen. Sin embargo, está indirectamente relacionada con la afinidad. Si el paso de la catálisis es muy rápido, entonces la afinidad y [matemática] K_M [/ math] se puede considerar que tienen valores aproximadamente iguales *.)
(Crédito de la figura: Thomas Shafee – Trabajo propio, CC BY-SA 4.0, Archivo: Michaelis Menten curve 2.svg)
Para una enzima con un alto [math] K_M [/ math], necesitas mucho sustrato para llegar a [math] V_ {max} / 2 [/ math]. Imagina alguna enzima moviéndose en la solución. Llamémosla Enzima A. Digamos que esta enzima tiene muchos dominios dando vueltas aleatoriamente, oscureciendo el sitio activo la mayor parte del tiempo. Choca con las moléculas del sustrato, pero solo muy ocasionalmente logra unir una molécula de sustrato en el sitio activo en la conformación correcta y catalizar una reacción. La enzima A simplemente no puede funcionar eficientemente a bajas concentraciones de sustrato. Si continúa agregando sustrato, eventualmente alcanzará la tasa que está buscando ([math] V_ {max} / 2 [/ math]), pero debe estar preparado para agregar mucho. ¿Qué podría causar un K_M [matemático] tan alto [matemático]? Supongamos que el paso de la catálisis es muy rápido. Esto significaría que la enzima tiene problemas para unir moléculas de sustrato. En otras palabras, la enzima A tendría baja afinidad por el sustrato.
Por el contrario, para una enzima con un [math] K_M [/ math] bajo, solo necesita un poco de sustrato en la solución para alcanzar [math] V_ {max} / 2 [/ math]. Imagine una enzima elegante y bien diseñada que se difunde en una solución. Vamos a llamarlo Enzima B y digamos que cataliza la misma reacción y tiene la misma [matemática V_ {max} [/ math] que la Enzima A, excepto que en la Enzima B, el sitio activo está expuesto y realmente se ajusta muy bien al contornos del sustrato. Cuando la enzima B choca con una molécula de sustrato, ¡BAM! – es mucho más probable que lo una en la conformación correcta y catalice la reacción. Esta enzima es una máquina tan delgada que no necesita agregar mucho sustrato para alcanzar [matemática] V_ {max} / 2 [/ math]. En otras palabras, la enzima B tiene una mayor afinidad por el sustrato **.
Espero que esto ayude.
(*) Decir que [matemáticas] K_M [/ math] mide la afinidad es probablemente una aproximación hecha para personas que recién comienzan sus estudios en bioquímica. Para estudiantes avanzados, consulta esta explicación sobre las diferencias entre [matemática] K_M [/ math] y la afinidad del sustrato. Gracias por la corrección, Christopher VanLang!
(**) Con la misma advertencia escrita anteriormente: supongo que ambas enzimas pueden catalizar la reacción muy rápidamente.
