La Microscopía de Fuerza Atómica (AFM) revela la superficie superior de las proteínas con una resolución de menos de 1nm. 
La punta se baja hacia la superficie de la muestra hasta que encuentra una fuerza de la muestra. Esto puede deberse a una variedad de fuerzas que incluyen, pero de ninguna manera se limitan a, la fuerza de van der Waals y la ley de Coulomb. El láser se usa para medir qué tan lejos se bajó la punta. La punta se eleva y pasa al siguiente punto en una cuadrícula de 2 días.
Puedes pensar que los datos que puedes obtener de él son similares al juguete para niños Pin Art donde una red de alfileres cae sobre una superficie. Obtienes una imagen bidimensional de las alturas de los puntos en la superficie. 
Usando este enfoque, podemos obtener imágenes de superficies, como esta grilla de proteínas de canales de agua: 
A diferencia de los datos que obtenemos de la cristalografía, no es verdaderamente tridimensional. En cambio, tenemos una grilla de alturas 2D que podemos usar para formar una superficie. También es de menor resolución. Veamos las superficies de esas moléculas reconstruidas usando cristalografía de rayos X (que da una mejor estimación de las posiciones de todos los átomos en la molécula): 
Con la cristalografía, a menudo es difícil decir qué tan precisas son las posiciones de los átomos en el modelo. AFM no nos dice mucho sobre los átomos individuales, pero proporciona una buena aproximación de la superficie. El uso de AFM junto con la cristalografía de rayos X puede dar una imagen más completa de la estructura de la proteína.
