¿Existe una diferencia significativa entre la longitud y la cantidad de aminoácidos cuando se considera cómo se doblan las proteínas?

Al enseñar bioquímica general a mis alumnos, hago una pregunta similar cuando hablamos de la diferencia entre péptidos grandes y proteínas pequeñas: ¿cuál es la línea límite y por qué consideramos que, en general, las proteínas tienen más de 50 aminoácidos en su estructura primaria? La respuesta común es que las proteínas necesitan tener una estructura 3D específica para realizar cualquier función biológica y la estabilidad de esta estructura requiere interacciones múltiples entre las cadenas laterales de aminoácidos para mantener la estabilidad del núcleo de partículas de proteínas, y entre las cadenas laterales de aminoácidos en la superficie de la proteína moléculas de glóbulo y agua (si la proteína es soluble en agua). Un ejemplo de proteínas pequeñas es la hormona insulina que tiene solo 51 aminoácidos en su forma activa.

Mientras que los diferentes aminoácidos tienen diferentes grupos R, los grupos R son en realidad cadenas laterales y no son parte de la cadena principal, por lo que la longitud de la cadena está determinada únicamente por el número de aminoácidos. No entendí lo que quería decir con la diferencia de potencial en este contexto, pero sí, los diferentes aminoácidos afectarían el plegamiento de la proteína, ya que la proteína adoptaría la conformación más estable, que variaría en función de qué grupos R estuvieran presentes.

Los siguientes son los principales factores que afectan el plegamiento de la proteína: enlaces disulfuro, interacciones iónicas, enlaces de hidrógeno, fuerzas de van der Waals y el efecto hidrofóbico (todos los cuales deberían ser lo suficientemente fáciles de mirar si se requieren más detalles).

Depende de la posición de los aminoácidos cargados en la secuencia primaria donde puede producirse la unión (covalente, principalmente hidrógeno) y otras áreas donde puede producirse repulsión (vander Waal). Dos aminoácidos que contienen azufre pueden formar enlaces covalentes disulfuro que se consideran el enlace químico más potente. Los enlaces disulfuro son comunes en las proteínas que forman regiones plegables / en bucle / giratorias tales como las cadenas pesadas de inmunoglobulina.