Cuando los aminoácidos se unen en proteínas, solo sus cadenas laterales (también llamadas radicales o residuos) se dejan libres para interactuar entre sí y con las moléculas de su medio circundante (agua o lípidos). Estas cadenas laterales, por lo tanto, tienen una gran influencia sobre cómo se comporta la proteína en el agua.
Hay tres fuerzas en juego entre los aminoácidos cuando no están en el agua:
1. Fuerzas de Van der Waals: la pegajosidad natural de cada átomo individual, causada por el movimiento de su nube de electrones. Si bien es pequeño, este efecto puede ser sustancial cuando dos moléculas se pueden alinear una cerca de la otra.
2 Carga electrostática: los iones de una cadena lateral que tienen una carga más o menos. En una cadena lateral cargada, un átomo ha perdido un electrón y se ha convertido en un ion positivo o ha ganado un electrón, y se convierte en un ion negativo.
3. Enlaces SS: varios aminoácidos que contienen azufre (S), como cisteína, ubicados en las diferentes partes de la cadena de proteína, interactúan entre sí, formando enlaces covalentes que unen dos partes diferentes de una molécula de proteína. A menudo forman bucles en las cadenas que de otra manera serían rectas. Cada enlace SS hecho entre dos moléculas de cisteína sirve como un “elemento básico” que mantiene la forma en una posición más estable. (Ver el enlace SS en la Fig. 2) Este enlace covalente no es tan fuerte como el enlace peptídico entre los aminoácidos y se rompe cuando se calienta, aunque a una temperatura inferior a la requerida para romper los enlaces peptídicos que forman la cadena de la proteína.
PERO cuando las proteínas están en el agua, las moléculas de agua agregan otra fuerza resultante de la naturaleza polar de las moléculas de agua:
4. Enlaces de hidrógeno: debido a que el oxígeno de la molécula de agua es fuerte, aleja la nube de electrones de sus dos hidrógeno, lo que hace que su hidrógeno sea ligeramente positivo y por lo tanto capaz de interactuar con polos negativos en las moléculas vecinas.
* Los enlaces de hidrógeno son realmente una forma de carga electrostática, pero más débiles que las cargas en la mayoría de los iones. Debido a que la influencia de las moléculas de agua es tan importante, un enlace de hidrógeno se llama con un nombre diferente.
Los aminoácidos hidrofílicos (cargados y polares) responderán de forma opuesta a su respuesta al agua. Cuando se colocan en aceite, se sentirán más atraídos el uno por el otro que por las moléculas circundantes. Los aminoácidos hidrofóbicos no polares no serán “agrupados” por el petróleo, como lo fueron por el agua, por lo que se disolverán efectivamente.
Impactando la forma de una proteína
La posición de TODOS los aminoácidos en la cadena dicta la forma de una proteína. Además, su posición en la cadena define qué tan lejos, por ejemplo, las cargas son entre sí, o dónde se producirá la “abolladura” hidrofóbica o “choque” hidrofílico en la superficie de la proteína.
Un modelo simplificado. En nuestro modelo, la estructura de los aminoácidos se ha simplificado, representado simplemente como cuentas a lo largo de una cadena peptídica. Estas perlas se unen entre sí con enlaces covalentes, y a cada una se le asigna una propiedad que refleja cuán hidrofóbica o hidrofílica es.
