¿Las hélices alfa se degradan de forma diferente a las hojas beta?

Las hélices alfa y las hojas beta difieren en sus ángulos diedros principales: son dos conformaciones diferentes de, en última instancia, las mismas sustancias químicas. Los sitios activos de las proteasas, las enzimas que degradan las proteínas, actúan sobre una conformación de péptido extendida mucho más similar a una cadena beta. Si bien el último mecanismo de división del enlace es el mismo, las hélices deben someterse primero a una transición conformacional mayor (y potencialmente enérgicamente exigente). Por esta razón, típicamente las hélices están relativamente protegidas de la proteólisis.

Tanto la ubiquitina como los sistemas lisosomales implican proteínas familiares de choque térmico que ayudan al despliegue de las proteínas, y como señala Andrew, ya que las hélices son más estables requerirá más energía / tiempo para desentrañarlas. Pero el proceso de degradación en sí mismo es el mismo, primero resulta en un gran número de péptidos cortos, cuya longitud puede verse afectada por la secuencia de aminoácidos local (que puede afectar si ese péptido formaba parte de una hélice o lámina).

Entonces, aunque la respuesta corta es no, hay algunos matices. Además, me he ocupado de la degradación intracelular, pero la degradación en el tracto digestivo o en la vacuola de un macrófago es un proceso de ácido y proteasa más descuidado. En esos casos, dado que las hélices tienden a estar en el exterior de una proteína, (en promedio) se degradarían más rápidamente, excepto que bajo condiciones ácidas se formarían agregados de proteína, y lo que fuera se degradaría primero.

¡Como puede ver, en bioquímica no hay respuestas simples!

Depende exactamente de lo que usted quiera decir, pero me arriesgaré a dar la respuesta simplificada de: sí. Los enlaces químicos son diferentes y tienen diferentes estructuras, por lo tanto, las tasas de degradación son diferentes. Sin embargo, si estás hablando de * qué * los degrada, esa es una historia diferente.