¿Por qué son abundantes la isoleucina, valina y alanina en una hélice alfa de proteína?

Al responder a este acertijo, es mejor observar qué aminoácidos no se ajustan al modelo de la hélice e investigar por qué. Los residuos ionizables no parecen ajustarse a la hélice, como los grupos básicos o ácidos, es decir, arginina, glutamato, lisina. Quizás haya demasiada interacción con las cargas en agua y electrolitos. Quizás estos residuos cargados desestabilicen la hélice. Lo mismo puede decirse de los residuos grandes … como la tirosina y el triptófano y la fenilalanina. Estos grupos relativamente grandes no se adaptan bien a hélices porque son voluminosos y grandes. Su masa puede no ser buena para la estabilidad de la hélice o pueden chocar entre sí llenando el espacio que necesita estar abierto para las interacciones correctas. Los residuos de azufre tienen una nube de electrones como los residuos ácidos o básicos y también son químicamente activos con los electrolitos que los rodean. Entonces no vemos metionina o cisteína. Esto nos deja con residuos hidrófobos ramificados o parcialmente ramificados, pequeños como alanina, isoluecina y valina. Los tres encontrados experimentalmente en hélices. Tal vez las regiones hidrofóbicas de estos forman una especie de capa o capa de la hélice, ya que creemos que los residuos están en el exterior de una hélice. Tal vez la glicina es demasiado pequeña y su hidrógeno interactúa débilmente con el agua y los electrolitos. Tal vez la leucina ramificada gira alrededor de C1 demasiado. Todo lo que podemos decir sobre nuestro modelo actual es que definitivamente hay un tamaño y una carga que se ajustan perfectamente a las hélices.