No estoy seguro de cómo te refieres a “débil”. Esto generalmente se refiere a los tipos de enlaces que se usan, como los enlaces de hidrógeno, que individualmente no contribuyen mucho a la energía libre de unión. Varios pueden actuar de forma cooperativa para proporcionar una fuerte unión.
Si escribe una secuencia típica para una reacción catalizada por enzima
E + S ES E-TxState EP E + P
se puede ver que la enzima no sería un catalizador efectivo a menos que todos los pasos fueran rápidos, incluyendo la formación y disociación de los complejos ES y EP. Los enlaces no covalentes se pueden formar y romper mucho más rápido que los covalentes, en general.
La estabilización del estado de transición es probablemente el factor más importante en la catálisis, pero la enzima debe seguir el principio de Goldilocks de unir sustrato, producto, estado de transición con las afinidades adecuadas. Si la unión es demasiado débil, la catálisis es demasiado lenta. Pero si la unión es demasiado apretada, la enzima queda atrapada con algo ligado a ella y no puede reciclarse para la siguiente ronda de catálisis.
