¡Lejos de ahi!
La forma en que se pliegan las proteínas se rige estrictamente por la secuencia de aminoácidos y las propiedades fisicoquímicas de los residuos de aminoácidos incluidos en la secuencia. Los residuos con diferentes cadenas laterales pueden interactuar en función de las propiedades hidrofóbicas (esto también es muy importante en la membrana celular que abarca partes de proteínas), las oportunidades de enlaces de hidrógeno y también los puentes de sulfuro entre los residuos de cisteína.
Cómo interactúan estas interacciones sobre la proteína decidirá su orientación en el espacio.
El entorno que rodea a las proteínas también jugará un papel importante en su plegamiento. Además de los residuos hidrofóbicos en los dominios de la membrana celular, cosas como la fuerza iónica, la composición del disolvente y la temperatura afectarán esto. El aumento de la temperatura, la adición de sal o un solvente orgánico pueden hacer que una proteína pierda su plegamiento natural y se desnaturalice o se coagule (como lo hacen las proteínas en los huevos cuando se calienta).
Además, los ligandos de molécula pequeña que se unen a una proteína pueden inducir un cambio conformacional y alterar la función de la proteína. Esta es una característica extremadamente importante y la comprensión de tales interacciones es una de las piedras angulares de la medicina moderna.
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