¿Cuál es la estructura terciaria de una proteína?

La estructura primaria de una proteína es su secuencia de aminoácidos.

La mayoría de las proteínas tienen segmentos de sus cadenas polipeptídicas enrolladas o dobladas repetidamente en patrones que contribuyen a la forma general de la proteína. Estas bobinas y pliegues, denominados colectivamente estructura secundaria, son el resultado de enlaces de hidrógeno entre los constituyentes repetitivos de la cadena principal del polipéptido (no las cadenas laterales de aminoácidos).

Si bien la estructura secundaria implica interacciones entre los constituyentes de la cadena principal, la estructura terciaria es la forma general de un polipéptido resultante de las interacciones entre las cadenas laterales (grupos R) de los diversos aminoácidos. Un tipo de estructura secundaria es la hélice α, una espiral delicada unida por enlaces de hidrógeno entre cada cuarto aminoácido, mientras que otra es la lámina plegada β.

Finalmente, algunas proteínas consisten en dos o más cadenas polipeptídicas agregadas en una macromolécula funcional. La estructura cuaternaria es la estructura proteica global que resulta de la agregación de estas subunidades polipeptídicas.

Tomemos el ejemplo de un RBC normal y un RBC afectados de anemia drepanocítica.

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La síntesis de proteínas consiste en la transcripción, seguida de la traducción.

Se producirán cadenas específicas de ARNm en la transcripción (ya que el complejo de iniciación de la transcripción, incluida la ARN polimerasa, puede unirse a un determinado motivo en la región promotora cadena arriba de un determinado gen que no está metilado). Por lo tanto, cuando el ADN bicatenario se descomprime, la cadena de ARNm producida (la transcripción de sentido) será complementaria a la cadena original de ADN (así contendrá codones / tripletas de bases) y se unirá al ADN mediante enlaces de hidrógeno entre bases complementarias. El ARNm producido se desprenderá del ADN y se moverá fuera del núcleo (a través de un poro) y entrará en el citoplasma . Luego se unirá a un ribosoma , donde se produce la traducción. Los anticodones de tRNA que son complementarios a los codones de mRNA aportan aminoácidos específicos al ribosoma (ya que tienen sitios de unión de aminoácidos específicos). Dos moléculas de ARNt pueden estar presentes en el ribosoma en cualquier momento y mantienen los aminoácidos en su lugar, donde se forma un enlace peptídico entre ellos en una reacción de condensación para formar un dipéptido. Este proceso se repite para formar una cadena / proteína polipeptídica mediante polimerización por condensación que tiene una estructura primaria específica ya que tiene una secuencia / orden específico de aminoácidos que se pliega de cierta manera debido a interacciones específicas (por ejemplo, enlaces iónicos, puentes disulfuro, covalente enlaces, y enlaces de hidrógeno) entre grupos R específicos, formando la estructura secundaria que puede ser una hélice alfa o una lámina plisada beta , y finalmente la proteína funcional terciaria (3D) que tiene una estructura particular y, por lo tanto, una función particular. Por lo tanto, afecta la estructura y la función de una célula, lo que hace que se especialice. La estructura terciaria puede sufrir modificaciones adicionales para formar una estructura cuaternaria. Esto ocurre cuando la estructura terciaria se asocia con otra cadena polipeptídica (por ejemplo, el colágeno es una proteína fibrosa que consta de tres cadenas polipeptídicas enrolladas entre sí y unidas por enlaces de hidrógeno) u otro grupo no polipéptido mediante enlace covalente o fuerzas de Londres / dipolo permanente fuerzas / fuerzas dipolo iónico para formar una proteína conjugada (por ejemplo, la proteína globular conjugada hemoglobina contiene el grupo prostético Fe2 +). Por lo tanto, las proteínas específicas se producen en la traducción que tienen una estructura particular y, por lo tanto, funcionan y, por lo tanto, afectan la estructura y función de la célula, lo que hace que se especialice .

Comencemos desde el principio.

La estructura primaria de una proteína es su secuencia de aminoácidos. Es único para cada proteína. Cada proteína está formada por una larga cadena de aminoácidos unidos por un enlace peptídico. Entonces es un heteropolímero Es lineal y no ramificado.

Ahora, en muchos lugares a lo largo de la cadena polipeptídica, los segmentos cortos en la cadena tienen una tendencia a formar una estructura específica como una hélice, una lámina o un bucle, que son estructuras secundarias. Un bucle no es realmente una estructura rígida. En la hélice y la lámina, hay enlaces de hidrógeno específicos formados entre los residuos que lo estabilizan.

Además, toda la cadena polipeptídica tiene una estructura específica, compuesta de varias hélices, láminas y bucles. Algunas proteínas contienen solo hélices y bucles, mientras que algunas proteínas pueden no contener bucles en absoluto. Todo depende del tipo de proteína. Pero, toda esta estructura de la cadena polipeptídica se llama estructura terciaria de la proteína.

Existen varias proteínas en una forma multimérica en la que dos o más cadenas polipeptídicas interactúan entre sí a través de varios tipos diferentes de interacciones o enlaces y forman la estructura cuaternaria de la proteína.

La estructura tridimensional de una proteína se llama Estructura Terciaria.

Sí, las láminas alfa hélice y beta son estructuras secundarias cuando las cadenas peptídicas que contienen estas estructuras se pliegan nuevamente en virtud de la formación de enlaces (enlaces de hidrógeno, interacción hidrófoba, interacciones van-der-wall, enlaces iónicos y enlaces covalentes) forman el modelo 3D de una proteína, que se denomina estructura terciaria.

Es la estructura final y estable de la proteína que le permite funcionar correctamente.

Las proteínas terciarias solo se componen de aminoácidos que se han plegado / unido para formar una estructura tridimensional.