La respuesta de Patrick Cunningham es correcta, pero es un poco más complicada. Además, supongo que la pregunta que se hace tiene más que ver con la biología, así que seguiré los pasos básicos. El primer paso en la desaminación de aminoácidos generalmente es la eliminación de un grupo α-amino. La mayoría de los AA se desaminan por transaminación, la transferencia del grupo amino a un α-cetoácido. La estequiometría general de una reacción de transaminación generalizada es:
aminoácido1 + α-cetoácido2 ⇒ α-cetoácido1 + aminoácido2
El aceptor α-cetoácido2 es usualmente α-cetoglutarato (oroxaloacetato en menor medida). Las enzimas que catalizan estas reacciones ahora se conocen como aminotransferasas (el nombre anterior, que todavía se usa, es transaminasas). Ahora, en este punto, esto es suma cero en la desaminación cuando comenzaste con un aminoácido y un α-cetoácido y terminaste con un aminoácido y un α-ceto ácido a través de otros diferentes. Aún así, desde la perspectiva de ‘aminoácido1’, se ha producido una desaminación y no se ha producido amoníaco.
Sin embargo, para deshacerse realmente del grupo amino se requiere la desaminación oxidativa que es catalizada, por ejemplo, por la glutamina deshidrogenasa que da como resultado la formación de un α-cetoácido y amoniaco.
