La ciclación de su cadena lateral con la cadena principal en Prolines tiene consecuencias interesantes sobre la conformación de la cadena principal de los polipéptidos. En primer lugar, el ángulo diedro Phi en Prolines se ve muy restringido (su valor está cerca de -60 grados). El Psi, como la mayoría de los otros aminoácidos, tenía valores preferidos con una dispersión estadística (-40 grados, o +135 grados). Ahora esto lo hace interesante, porque -60, -40 valor diedro se produce en una conformación alfa-helicoidal. ¡Pero la noción más popular sobre Prolines es que son “rompe hélice”! De hecho, las Prolines ocurren en hélices alfa, pero principalmente en el residuo de N-cap. Hay dos razones por las cuales Prolines no ocurren en el medio de las hélices (sin provocar un pliegue) – (1) ponen una restricción severa en la conformación del residuo precedente, cuyo valor Psi está más cerca de +180 grados y (2) La N – de Prolines no está disponible para enlaces de hidrógeno requeridos para conformaciones helicoidales.
Debido a la falta de proporcionar un donador de enlaces de hidrógeno de la cadena principal eficaz, si un tramo de aminoácidos se enriquece con Prolines, este tramo también imparte cierta flexibilidad a esa secuencia peptídica. Pero sobre todo, tales estiramientos adoptan lo que se llama la conformación de poli-Prolina. Dichas conformaciones pueden participar en interacciones proteína-proteína, por ejemplo, uniéndose a dominios tales como SH3 o PH.
Esto pretende ser una respuesta muy simplista, y es probable que los puristas de la conformación proteica encuentren la respuesta como poco rigurosa.
