La proteína quinasa A es una enzima que fosforila numerosas proteínas y otras enzimas en el metabolismo con el fin de activar o inactivar la actividad de las proteínas diana. La proteína quinasa A necesita que el cAMP funcione completamente. Tenga en cuenta que cAMP se produce cuando las células tienen mucho ATP como resultado del proceso de catabolismo, por lo que la PKA se activa para la reacción de retroalimentación del proceso catabólico.
Esta es la estructura PKA de la subunidad catalítica de ratones .
La proteína está en complejo con ATP y un segmento peptídico de 20 residuos de un inhibidor de proteína quinasa de origen natural. El dominio N-terminal es rosado y su dominio C-terminal es cian con su lazo de activación azul. El inhibidor polipeptídico es anaranjado y su secuencia pseudodiana, Arg-Arg-Asn-Ala-Ile, es de color púrpura, y el Ala reemplaza al Ser que se fosforila en verde. El ATP y el grupo fosforilo de phospho-Thr197 se muestran en forma de relleno de espacio y las cadenas laterales de los catalíticamente esenciales Arg 165, Asp 166 y Thr 197 se muestran en forma de barra, todas coloreadas de acuerdo con el tipo de átomo (C verde, N azul, O rojo y P naranja).
[Basado en una estructura de rayos X de Susan Taylor y Janusz Sowadski, Universidad de California en San Diego. PDBid 1ATP.]
Esta es la estructura PKA de la subunidad reguladora de bovinos.
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¿Cómo forma y mantiene la prolina la conformación a-hélice en las proteínas?
La subunidad R que carece de sus residuos N-terminales 91 (que forman su dominio de dimerización) en complejo con cAMP. La región N-terminal, que incluye su segmento de autoinhibidor, es roja, el dominio A es verde, el dominio B es naranja y el segmento de 2 hélices que une los dominios A y B es púrpura. Los AMPc, que se dibujan en forma de relleno de espacio coloreado según el tipo de átomo (C cian, N azul, O rojo y P naranja), se unen en la apertura de un sándwich de 8 cadenas con su grupo de fosfato colindante con el N- extremo terminal de un segmento helicoidal corto.
(b) La subunidad R truncada en complejo con la subunidad C que une AMP-PNP. La subunidad R está coloreada como en la Parte a y la subunidad C está coloreada como en la subunidad reguladora de ratones. La subunidad C se gira 180 °. Dramáticas diferencias de conformación entre la subunidad R en las partes ayb, que en gran parte es causada por la coalescencia y el enderezamiento de las dos hélices que unen los dominios A y B en el complejo cAMP.
[Basado en las estructuras de rayos X de Susan Taylor, Universidad de California en San Diego. PDBids 1RGS y 2QCS.]
Donald Voet y Judith G. Voet. 2011. Bioquímica , 4ª ed . Kendallvile: Wiley.
