Tristemente, no tengo una buena respuesta y dudo que haya una.
Estoy seguro de que está familiarizado con la derivación de la ecuación de Michaelis-Menten (MM) y las respuestas típicas a esta pregunta:
- [math] K_M [/ math] es la concentración de sustrato en la que la velocidad inicial de la reacción catalizada es la mitad de la velocidad máxima (si [matemática] [S] = K_M [/ math] [matemática] V_0 = V_ {max} / 2 [/ math])
No sh **, Sherlock! Quiero decir, esta no es una respuesta real. - [math] K_M = \ frac {k_2 + k _ {- 1}} {k_1} [/ math] así que cuando [math] k_2 >> k _ {- 1} [/ math] esto es [math] \ fract {k_ { -1}} {k_1} [/ math], que es la constante de disociación del complejo enzima-ligando.
Esto es engañoso. Agregado a la suposición de estado estacionario, esta respuesta se basa en otras suposiciones. No todas las enzimas son “micheas”, es decir, la dependencia entre su velocidad inicial en la concentración del sustrato NO es una función hiperbólica. E incluso entre las enzimas micheas, pocos siguen un mecanismo de reacción de 2 pasos como el MM propuesto. Entonces, [math] K_M [/ math] no es una relación entre 2 o 3 constantes cinéticas, sino una relación entre varias de ellas, oscureciendo el significado real de la misma.
Creo que lo que estoy tratando de decir es que toda la teoría detrás de MM es muy útil y obligatoria para cualquier persona interesada en cualquier cosa relacionada con las enzimas, pero no es una teoría que abarque todas las cinéticas enzimáticas. Tiene sus límites, y uno de ellos es que [math] K_M [/ math] es poco más que un parámetro, con poca densidad de concepto.
Estoy seguro de que hay personas que no están de acuerdo. Espero que esto se convierta en un buen argumento sobre MM y la cinética enzimática.
