¿Cómo las enzimas aceleran las reacciones?

Las enzimas son catalizadores biológicos macromoleculares. Las enzimas aceleran o catalizan las reacciones químicas. Las moléculas al comienzo del proceso se llaman sustratos y la enzima las convierte en diferentes moléculas, llamadas productos.
El trabajo de las enzimas se explica por varias teorías:

  • Unión al sustrato: las enzimas deben unir sus sustratos antes de que puedan catalizar cualquier reacción química. Las enzimas son generalmente muy específicas en cuanto a qué sustratos se unen y luego se cataliza la reacción química. La especificidad se logra al unir las bolsas con características complementarias de forma, carga e hidrofílica / hidrofóbica a los sustratos
  • Modelo “Lock and key”: para explicar la especificidad observada de las enzimas, en 1894 Emil Fischer propuso que tanto la enzima como el sustrato poseen formas geométricas complementarias específicas que encajan exactamente entre sí.
  • Modelo de ajuste inducido: Daniel Koshland sugirió una modificación del modelo de bloqueo y clave: dado que las enzimas son estructuras bastante flexibles, el sitio activo cambia continuamente de forma por las interacciones con el sustrato a medida que el sustrato interactúa con la enzima.

Las enzimas pueden acelerar las reacciones de varias maneras, todas las cuales disminuyen la energía de activación.

  1. Al estabilizar el estado de transición
  2. Al proporcionar una vía alternativa de reacción
  3. Al desestabilizar el estado fundamental del sustrato

Ellos, como cualquier catálisis, lo hacen al disminuir la energía de activación de la reacción.

Todas las reacciones catalizadas son energéticamente favorables, lo que significa que los productos están en un estado de energía más bajo que los sustratos (ver figura). A menudo, las enzimas también ayudan a acoplar una reacción energéticamente desfavorable a otra reacción energéticamente muy favorable, por lo que la suma es favorable, lo que permite que se produzca una reacción aparentemente desfavorable.

Básicamente esto significa usar la energía de una reacción para hacer que ocurra otra. A menudo, la energía proviene del ATP, muchas enzimas acoplan la hidrólisis de ATP a ADP a otra reacción que no podría ocurrir sin la entrada de energía.

Las respuestas aquí son geniales, solo agregaré que el sitio activo de una enzima es donde se incrementa la velocidad de reacción. Las proteínas son estructuras ordenadas de aminoácidos con cadenas laterales que pueden ser hidrofóbicas y excluyentes de disolventes (como metionina, leucina, isoleucina, glicina, prolina) o cadenas laterales amantes de agua, como la que se encuentra en los aminoácidos polares no cargados (como la cisteína, serina) o aminoácidos cargados (como lisina, glutamina). El sitio activo de la enzima contiene una estructura ordenada de estos aminoácidos para catalizar reacciones que involucran reactivos particulares (por ejemplo, agua, ATP) promoviendo interacciones del sustrato (proteína diana) con los reactivos a través de interacciones de enlaces de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals y otras interacciones no covalentes. Una enzima es particularmente adecuada para aumentar la velocidad de las reacciones anabólicas o catabólicas debido a su capacidad de reconocer sitios diana específicos en el sustrato (bloqueo y clave, ajuste inducido) y su capacidad para promover la transferencia de electrones, la exclusión de solventes y la ausencia de interacciones covalentes en virtud del orden estructurado de aminoácidos en el sitio activo.

¡Espero que esto ayude!