Las enzimas alostéricas poseen un sitio catalítico y uno o más sitios reguladores (también conocidos como sitios alostéricos ). La actividad de las enzimas alostéricas está regulada por la unión no covalente de ciertas sustancias (conocidas como moduladores alostéricos o efectores o modificadores) a los sitios reguladores . La unión no covalente de moduladores a los sitios reguladores induce un cambio conformacional en el sitio catalítico de las enzimas alostéricas, lo que da como resultado la estimulación o la inhibición de la actividad enzimática por moduladores positivos o negativos, respectivamente. Tal cambio en la actividad de la enzima mediante la unión no covalente del modulador a sitios alostéricos es denominado modulación alostérica o regulación alostérica de la enzima. Cuando el sustrato en sí mismo sirve como un modulador, la modulación alostérica se denomina modulación alostérica homotrópica, sin embargo, cuando un modulador es distinto del sustrato, se usa la expresión modulación alostérica heterotrópica.
Sobre la base del efecto de moduladores en Km y Vmax, las enzimas alostéricas se dividen en dos grupos.
(i) Clase K de enzimas alostéricas: los moduladores alteran el valor Km.
(ii) Clase V de enzimas alostéricas: los moduladores alteran la Vmax.
Ref .: Libro de texto de bioquímica con significado biomédico por Prem Prakash Gupta, CBS Publishers New Delhi, segunda edición
