Promiscuidad en enzimas se refiere a la amplia gama de sustratos que una enzima puede catalizar. Este rango no es tan amplio como uno podría pensar. Tampoco cruza los límites de la termodinámica y la química, es decir, una enzima que funciona como fosfatasa seguirá funcionando como una fosfatasa y no como una isomerasa. El amplio rango de especificidad surge de la naturaleza similar de los sustratos. Aunque se sabe que la mayoría de las enzimas son altamente específicas e incluso pueden distinguir entre sus isómeros ópticos, se sabe que algunas enzimas son promiscuas, es decir, no son leales a un sustrato. Entre las fosfatasas, las 5′-nucleotidasas muestran promiscuidad. Estoy trabajando en una enzima tal que cataliza IMP y AMP. Algunas otras 5′-nucleotidasas catalizan todos los monofosfatos de purina y pirimidina. La promiscuidad varía entre las diferentes enzimas y ha sido un gran desafío para predecir la función de la proteína.
¿Cuáles son las fosfatasas más promiscuas?
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Las quinasas y las fosfatasas se clasifican de acuerdo con el residuo al que se dirigen (tirosina, serina / treonina, histidina). Las MAPK (proteína quinasas activadas por mitógenos) fosforilan los residuos ser / thr y tyr y en ese sentido son las más promiscuas. Por consiguiente, aunque pueden defosforilarse mediante PP (ser / thr fosfatasas) y PTP (proteína tirosina fosfatasas), yo diría que los MKP (ser / thr y tyr fosfatasas) (MAP quinasas fosfatasas) son los más promiscuos.
Si por promiscuidad se refiere al número completo en lugar del tipo de proteína objetivo, yo diría que los PTP son los más promiscuos ya que los residuos de tirosina son los residuos más comúnmente identificados.
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