¿Qué factores determinan la solubilidad de una proteína?

No estoy seguro de su pregunta porque la solubilidad de la proteína depende en gran medida del tipo de entorno en el que se encuentra la proteína. Ya sea que el disolvente sea polar, no polar o agua, no lo ha aclarado. Pero intentaré responder.

En general, la solubilidad de las proteínas se rige por los siguientes factores:

1. Presencia de cadenas laterales cargadas:
Uno de los factores determinantes más importantes de la capacidad de almacenamiento del alma es la presencia de grupos cargados en la superficie de la proteína. Los residuos de la superficie cargada y polar interactúan con los grupos iónicos en el solvente y aumentan la solubilidad de una proteína. (Esto sucederá en el caso de los disolventes polares, el resultado será opuesto para los disolventes no polares).

2. pH :
Otro factor importante es el pH isoeléctrico (pI) de una proteína que depende del contenido de grupos ionizables y sus valores pK. La carga neta en una proteína es cero en el punto isoeléctrico (pI), positiva a pH por debajo del pI, y negativa a pH por encima del pI. Se ha observado que la solubilidad mínima de una proteína está siempre cerca de su punto pI isoeléctrico. La electroforesis de enfoque isoeléctrico (IEF) hace uso de este principio. Las proteínas se separan en su pI, que es el punto en el que las cargas negativas y positivas se cancelan, las fuerzas de repulsión se reducen y las fuerzas de atracción predominan. Las fuerzas de atracción causarán agregación y precipitación, la proteína ya no será soluble y de esta manera se separará.

3. Tipo de solvente:
     Como ya mencioné, la solubilidad de una proteína depende en gran medida de la naturaleza del disolvente. Factores como las propiedades del disolvente, la polaridad del disolvente o la temperatura determinan en gran medida la solubilidad de una proteína.
Otros factores que influyen en la solubilidad de la proteína son las fuerzas físicas, como las interacciones electrostáticas, los puentes iónicos, la unión de iones, los enlaces de hidrógeno, las propiedades de solvatación e hidratación, etc.

¡Espero que esto ayude!

Estoy seguro de que hay mucho más en esto, y que esto es una simplificación excesiva: uno de los principales determinantes de la solubilidad en agua de una proteína es la proporción de aminoácidos hidrofílicos (aquellos con grupos laterales polares y / o cargados) que se encuentran en la superficie externa de la estructura plegada (terciaria) final de la proteína. Cuanto mayor sea el número de residuos hidrofílicos en la superficie externa de la proteína, más soluble se espera que sea la proteína. Si no me equivoco, existe un software que puede predecir la solubilidad de un polipéptido basándose en la secuencia primaria sola (usando la frecuencia y la ubicación relativa de los residuos hidrófilos).

En mi respuesta, la proteína en sí dará la respuesta a tu pregunta:

Hola amigos, soy una proteína globular, les voy a contar mi historia de vivir en el agua con algunos giros y vueltas de salazón y salazón.

Mi amistad normal con el agua

Cuando me sintetizo como una cadena polipeptídica en el ribosoma citoplasmático (la proteína My friend membrane se sintetiza en los ribosomas unidos al retículo endoplasmático), me enfrento a un gran problema en el medio acuoso porque estoy compuesto tanto de aminoácidos hidrofóbicos como hidrofílicos. Los aminoácidos hidrofóbicos míos tienen miedo del agua, por eso tengo que elegir una ruta tediosa de plegamiento de proteínas para proteger los aminoácidos hidrofóbicos.

Para obtener la respuesta detallada, siga el enlace –

Lo que una proteína globular dirá si lo pones en agua.

Cómo la proteína interactúa con el agua y otras moléculas presentes. Si la proteína es más estable rodeada de agua o solución que en agregados sólidos que precipitan, entonces será soluble.

Tener una superficie externa polar y cargada hace que una proteína sea más soluble. Por lo tanto, cambiar el pH para cambiar los estados de carga de los residuos puede influir en la solubilidad. Tener parches hidrofóbicos en la proteína hace que sea más probable que interactúe con otras proteínas similares u otras moléculas de forma que la haga menos soluble.

Agregar ciertos osmolitos o sales puede hacer que una proteína sea más soluble. Busque la serie Hoffmeister para algunos ejemplos.

Solubilidad en qué? La solubilidad generalmente depende de la estructura de la molécula. La solubilidad de la proteína en agua (y otros solventes polares ) depende del número de aminoácidos hidrofílicos (arginina, lisina, ácido aspártico y ácido glutámico) que contiene. Esos aminoácidos tienen una cadena lateral polar que les permite ser más solubles en agua. La solubilidad de la proteína en solventes no polares depende del número de aminoácidos con la cadena lateral no polar . También hay algunos factores físicos, como la temperatura y la presión que afectan la solubilidad de las proteínas.

Yo diría que la proporción de aminoácidos hidrofílicos / cargados y el pH del agua en comparación con el pI de la proteína (supongo que está interesado en el pH fisiológico)