Una enzima generalmente se une moderadamente bien a su (s) sustrato (s), y puede o no unirse bien a su (s) producto (s).
Pero una enzima generalmente se unirá muy, muy bien a los sustratos que están a punto de convertirse en productos.
En otras palabras, una enzima se une preferencialmente a sus sustratos / productos que están en un estado de transición .
La fuerte unión al estado de transición sirve para estabilizar el estado de transición y disminuir la energía de activación de la reacción que cataliza la enzima, como se ve a continuación:
Fuente: Análogo del estado de transición – Wikipedia
¿Cómo es el material ácido de ADN?
¿Las proteínas histonas están presentes en una célula bacteriana?
¿Dónde se sintetizan las proteínas dentro de las células?
¿Cuáles son algunos descubrimientos clave hechos sobre el ARN (ácido ribonucleico)?
El reconocimiento de que las enzimas se unen preferencialmente a los ligandos en su estado de transición ha sido extremadamente útil en el desarrollo de análogos de estado de transición que se dirigen a etapas específicas en el metabolismo bacteriano o viral. Los inhibidores análogos del estado de transición utilizados como fármacos incluyen el inhibidor de la neuraminidasa oseltamivir (utilizado en el tratamiento de la gripe) y el inhibidor de la proteasa del VIH saquinavir (utilizado en el tratamiento del SIDA).
La siguiente ilustración de la izquierda muestra el estado de transición en la acción enzimática de la metiltioadenosina nucleosidasa, que es un objetivo importante para el descubrimiento de fármacos porque es específico de las bacterias. El estado de transición tiene una configuración particular de 5′-metiltioadenosina y S-adenosilhomocisteína, cuya configuración geométrica y / o electrónica puede imitarse mediante análogos de estado de transición, como se muestra a la derecha.
