Esto depende del contexto. O podría verlo como una cuestión de definición, sin un fuerte consenso o consistencia.
Por ejemplo, los métodos experimentales como el doble híbrido recogerán tanto las interacciones que pueden ser transitorias como las que crean complejos. Otros métodos, como la inmunoprecipitación, pueden sesgarse hacia complejos grandes.
Ciertamente, cuando se habla de interfaces proteína-proteína, no se hace distinción.
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Una interacción proteína-proteína o proteína-ligando no es duradera y generalmente tiene altas constantes de disociación y baja afinidad. No se deben a interacciones covalentes, sino a enlaces de hidrógeno e interacciones electrostáticas de la semana. Por el contrario, los complejos macromoleculares se mantienen unidos por fuertes enlaces covalentes.
La “interacción proteína-proteína” habitualmente significa una interacción transitoria, mientras que un complejo macromolecular es habitualmente una asociación no transitoria, a menudo esencial para la función.
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