¿Hay proteínas con láminas beta hechas completamente de un aminoácido (como la glicina)?

Altamente improbable. Las láminas Beta requieren dos motivos estructurales: los cordones beta rectos y el motivo de horquilla para que los cordones puedan plegarse sobre sí mismos (ver imagen)
Sin embargo, los aminoácidos para formar estos motivos deben tener diferentes propiedades estructurales. Para que la horquilla se doble, necesitan aminoácidos que permitan tales configuraciones (más comúnmente prolina o glicina).
Sin embargo, una proteína con una estructura secundaria de lámina beta no puede estar formada enteramente de prolina o glicina porque esos aminoácidos no forman bien cadenas rectas (se usan para hacer las horquillas).

En primer lugar, la aparición de aminoácidos Gly & Pro es rara en las estructuras beta porque se sabe que desestabilizan estas estructuras ya que presentan dobleces en ellas. Son más propensos a ocurrir en turnos y bucles donde producen curvas.

De los 18 aminoácidos restantes, se descarta la posibilidad de que las láminas beta estén completamente compuestas de cualquier aminoácido cargado (p. Ej., Lys, Arg, His, Asp y Glu) debido al impedimento estérico que surgirá debido a la presencia de carga aminoácidos en las proximidades.

Los aminoácidos no cargados (Ser, Thre, Cys, Asn y Gln) solos no pueden formar láminas beta porque no son capaces de formar enlaces H.

Los aminoácidos restantes (Val, Ala, Ile, Leu, Met, Phe, Trp, Tyr) son no polares (hidrofóbicos) y son incapaces de formar enlaces de hidrógeno que son útiles para estabilizar las estructuras beta.
(recordemos que los aminoácidos no polares forman el núcleo interno hidrófilo de las proteínas, es decir, están enterrados en el interior).
Por último, las estructuras β son anfipáticas; es decir, tienen una cara hidrofóbica, que apunta al interior de la proteína y una cara más polar que apunta a la solución. Como puede ver, es imposible que una estructura β esté compuesta enteramente de un aminoácido.

Espero que esto ayude.