¿Es la forma activa de proteína realmente la energía más baja de todos los estados conformacionales?

se supone que es el caso, aunque no conozco los experimentos clave que muestran esto

aunque mi antiguo grupo en Chicago ha demostrado ejemplos en teoría:

El estado nativo se muestra estable. Nuestra trayectoria de plegado de 200 nseg está de acuerdo con la simulación DK al mostrar una fase de ráfaga, una contracción inicial rápida, una estructura de sitio de unión altamente natural y más.

Simulaciones plegables de proteína rápida de todo átomo: la vill … [Proteínas. 2002]
file: ///Users/charlesmartin14/Downloads/451.pdf

sistemas como priones son contraejemplos:

La patogénesis de las encefalopatías transmisibles se asocia con la conversión de la proteína priónica celular, PrPC, en una forma oligomérica conformacionalmente alterada, PrPSc

La estructura cristalina de la proteína del prión humano revela un mecanismo para la oligomerización

También se ha trabajado para comprender la estructura del estado desnaturalizado, para ver qué parte de la estructura nativa se conserva
Modelo de bobina estadística del estado desplegado: resolución del problema de conciliación

Otros ejemplos contrarios incluyen casos en los que la proteína diana tiene algo de cadena de azúcar unida a ella. Los azúcares pueden tener diferentes estados conformacionales … piense en un trozo de cuerda atada a una bola que se mueve alrededor

puedes obtener más información sobre investigaciones recientes aquí
Centro de Teoría y Simulación Multiescala

Creo que esto puede ser cierto en general, ya que la estabilidad y la actividad están ambas bajo selección. Pero no estoy seguro si asumir que solo hay un estado activo de una proteína es simple. Pensaría que habría múltiples estados “activos” con actividades específicas variables. Pero no soy un experto, ¿alguien puede arrojar luz sobre esto?