¿Por qué los aminoácidos generalmente son más solubles a pH extremos que a pH neutro?

El efecto del pH en los aminoácidos es más notable en el efecto sobre las proteínas en los organismos vivos.

Cada órgano en el cuerpo tiene su propio valor de pH de equilibrio. Este valor define la eficiencia operativa óptima de ese órgano y las proteínas en él. Imagine un aminoácido como parte de una cadena en una proteína grande. Cuando el entorno de esa proteína cambia (es decir, cuando el baño de plasma cambia de ácido a básico), el aminoácido cambia su conformación muy levemente en respuesta a los átomos de hidrógeno circundantes o los iones hidróxido o las moléculas de agua en el espacio adyacente. Estos cambios dan lugar a cambios en la forma de la proteína completa. Ahora sabemos que estos cambios producen lo que se llama su estructura terciaria : la conformación general, que puede ser un doblez o una abertura de una cavidad, a veces la lipofilia (solubilidad en el aceite de los aminoácidos de la superficie) o un cambio general en el solubilidad de esa proteína particular en ese entorno particular.

Tales cambios están involucrados en las funciones de esa proteína. Las funciones pueden implicar contracción (como en un músculo), o la unión a una molécula cercana (como en la actividad enzimática), tal vez simplemente unir y liberar una molécula en diferentes órganos (como la albúmina) o causar una reacción química activa. lugar (otra acción enzimática), y algunas proteínas simplemente se unen a una molécula. Luego, transpórtala a través de una membrana lipídica bicapa compleja y colóquela en el otro lado de la membrana (como las proteínas de transporte chaperona que aportan ciertos nutrientes seleccionados a través del pared intestinal hacia el hígado).

Cambios como estos se rigen por varios factores de los entornos de plasma circundantes, pero el pH del plasma es uno de los factores importantes.

No sabía esto, pero se puede entender: a pH neutro, los aminoácidos no tienen una carga neta: su grupo amino está protonado y su grupo ácido está desprotonado. A pH extremo, los aminoácidos se cargan, lo que puede ayudar a su solubilidad en agua.

La carga de una proteína es una función del pH de su entorno. A pH neutro (ish), la mayoría de los aminoácidos están cerca del punto isoeléctrico, lo que significa que no tienen carga neta. En los extremos, definitivamente hay una carga en eso. A pH bajo, el ácido carboxílico se protona (sin carga) y el grupo amina se protona (se carga), mientras que a pH alto, el carboxílico se desprotona (carga negativa) y el grupo amino es neutro. Esta es la base del enfoque isoeléctrico de las proteínas.

Para que cualquier molécula orgánica pequeña sea soluble en agua, debe ser ionizada, bolar o una combinación de ambas. El pH afecta principalmente a la carga. A pH muy bajo, serán positivos pero negativos a pH muy alto. En algún lugar alrededor del medio (por ejemplo, entre 4 y 7) dependiendo de qué aminoácido tendrá una carga cero y este pH que se llama punto isoeléctrico o pl.

En resumen, los aminoácidos ionizados positivos o negativos son más solubles en comparación con la carga neta no ionizada o nula.

Lo que se aplica a los aminoácidos no se aplica necesariamente a las proteínas.