Existen 2 tipos principales de proteínas de membrana, a saber, haces α-helicoidales y proteínas β-barriles. En ambos tipos de proteínas, los aminoácidos aromáticos se localizan en la interfaz entre el disolvente y la membrana biológica. Específicamente, entre los 4 aminoácidos aromáticos, se sabe que 3 de ellos (a saber, histidina, tirosina, triptófano) se localizan en la interfaz lípido / agua. Por otro lado, se considera que la fenilalanina se distribuye por toda la capa transmembrana [1]. Además, el triptófano se encuentra más comúnmente en el lado no citoplásmico de la proteína. Estos residuos aromáticos localizados forman lo que se denominan “cinturones aromáticos” en una proteína de membrana.
Edición: Figura incluida en [1] que muestra la distribución de aminoácidos a lo largo de la bicapa lipídica.
Aquí hay una figura que muestra los residuos de Tyr y Trp en la proteína de membrana de barril β OmpX. Por favor, perdone el hecho de que las líneas que indican la bicapa fueron dibujadas a mano aproximadamente. Te aseguro que están dentro de un error razonable. Puede buscar la referencia [2] si necesita una imagen más precisa. 
El conocimiento prevalente es que estos residuos ayudan al anclaje de las proteínas de membrana a las membranas biológicas mediante la interacción con el grupo principal de lípidos. En las proteínas de membrana, se ha demostrado que estos residuos se orientan hacia los grupos de cabezas lipídicas cuando forman parte del cinturón aromático [3]. Se ha demostrado que los residuos de triptófano causan una perturbación localizada de la membrana, como el aumento del espesor de la membrana, etc. [4]. Además, la orientación de las cadenas laterales de estos residuos también parece ser un factor determinante de las interacciones que estos residuos tienen con los lípidos [5].
Además, al especular sobre el papel de estos cinturones aromáticos, también se puede considerar esta gran diferencia entre los haces helicoidales y las proteínas del barril. Se ha observado que en haces helicoidales los cinturones aromáticos se encuentran a 30 Å de distancia, que es aproximadamente el grosor de una membrana biológica genérica. En las proteínas del barril, los cinturones generalmente se encuentran mucho más cerca unos de otros (20 Å) [1]. Esto conduce a la especulación de si estas proteínas median un “apretar” local de la membrana en las proteínas del barril en virtud de las interacciones de los residuos aromáticos con los grupos de cabeza de lípidos. Pero tales argumentos deben tomarse con un poco de sal porque estas proteínas del barril β se encuentran exclusivamente en las membranas externas bacterianas de las bacterias Gram negativas y en las membranas orgánicas del cloroplasto y las mitocondrias en eucariotas (lo entenderé si lo desea tomar un tiempo de espera y reflexionar sobre la relevancia de esta observación hacia la teoría de Simbiogénesis). Estas membranas son diferentes porque son asimétricas. Por ejemplo, la hoja interna de la membrana externa bacteriana está compuesta de fosfolípidos, mientras que la hoja externa también contiene lipopolisacáridos.
Referencias
[1] MB Ulmschneider y MSP Sansom. Biochimica et Biophysica Acta 1512 (2001) 1-14. Enlazar
[2] Mahalakshmi et al. Biochimica et Biophysica Acta. Dic 2007; 1768 (12): 3216-24. Epub 2007 Aug 24. Enlace
[3] Pilpel et al. Journal of Molecular Biology, Volumen 294, Número 4, 10 de diciembre de 1999, páginas 921-935. Enlazar
[4] de Planque et al. Journal of Biological Chemistry, vol. 274, No. 30, edición del 23 de julio, páginas 20839-20846, 1999. Enlace
[5] Tieleman et al. Biochemistry 1998, 37, 17554 – 17561. Enlazar
