¿Las enzimas biológicas generalmente rompen moléculas grandes en límites de monómeros específicos, o simplemente apuntan a tipos específicos de enlaces y así pueden romper enlaces incluso dentro de unidades monoméricas?

Es una especie de ambos.

La acción principal de cualquier enzima es romper o crear un tipo específico de enlace: C = O, C = S, etc. El sitio activo de cada enzima está organizado para hacer precisamente eso. Entonces, sí, “se dirigen a tipos específicos de enlaces y, por lo tanto, pueden romper los enlaces incluso dentro de las unidades monoméricas”.

Sin embargo, la estructura superprimaria de la enzima (secundaria, terciaria, cuaternaria) determinará qué moléculas se adaptan a su sitio activo. La mayoría de las enzimas biológicas son intrínsecamente muy específicas, por lo que “hacen *” generalmente rompen moléculas grandes en límites de monómeros específicos “, que es una de las razones por las que hemos elegido esos enlaces como límites en nuestro sistema de estudiar esas moléculas, pero las enzimas no siempre están restringidos a nuestros límites artificiales y arbitrarios.

Entonces, por ejemplo, una enzima digestiva podría estructurarse para romper solamente un enlace específico entre las moléculas de azúcar en una cadena de carbohidratos. Otra enzima digestiva podría apuntar a un enlace diferente para lograr el mismo fin. Pero ambas enzimas solo apuntarían a los enlaces a los que estaban especialmente estructurados para dirigirse. ¿Tiene sentido?