Gracias por el A2A
Alaka Halder ha respondido la pregunta.
Me gustaría agregar algunos puntos interesantes para el entretenimiento puro:
- Sí , el estrés oxidativo es una de las principales razones plausibles por las cuales una proteína, cualquier proteína, se pliega mal en un entorno celular.
- ¿Qué es el estrés oxidativo? es una condición cuando hay un desequilibrio en la producción de especies de radicales libres / especies reactivas de oxígeno y defensas antioxidantes (Page en sciencedirect.com)
- La razón por la cual Prp se pliega mal en la oxidación es debido a la alteración causada al núcleo hidrofóbico que estabiliza la estructura nativa. Las metioninas y las histidinas llenan el núcleo de la proteína, de ahí que el documento citado a continuación sea de importancia en este estudio.
- El terminal N de Prp contiene una repetición de octapéptido altamente conservada, que se ha visto implicada en la unión de iones de metal divalente, principalmente cobre.
- Se han encontrado iones de cobre en aislamientos de scrapie (Prp-sc). Y el vínculo entre los iones metálicos, la agregación y el estrés oxidativo aún no se ha establecido (iones metálicos y formación de fibra amiloide en enfermedades neurodegenerativas, cobre, zinc y hierro en las enfermedades de Alzheimer, Parkinson y priones).
- Sin embargo, se sabe que la PrP recombinante nativa tiene actividad de tipo superóxido desmutasa (SOD). El único propósito de SOD es la eliminación de aniones superóxido y, por lo tanto, es una defensa antioxidante importante (estrés oxidativo y la proteína prión … [Brain Res Brain Res Rev. 2002]).
- Esta es la razón por la que PrP puede resistir cierto nivel de oxidación antes de perder estructura. es decir, la actividad anterior lo protege en cierta medida.
