El plegamiento ultrarrápido ocurre en ciertas regiones / dominios de proteínas nativas y, como su nombre indica, se caracteriza por un plegamiento mucho más rápido que el observado en la mayoría de las otras proteínas (del orden de microsegundos). Hasta la fecha, estas regiones son generalmente pequeños subdominios helicoidales de proteínas más grandes (ver imagen a continuación).
Estructuras de las secuencias nativas de plegado más rápido descubiertas hasta la fecha (vida útil de plegado, código PDB): (a) subdominio villin headpiece (700 ns; 1YRF); (b) homeodominio engrailed (10 μs; 1ENH); (c) dominio de unión a albúmina (1 μs; 1PRB); (d) dominio B de proteína A (9 \ mu s; 1BDC). Figura y leyenda de [1].
La característica clave que impulsa el plegado rápido es el orden de contacto bajo del dominio (wiki: orden de contacto). Esto se debe a los contactos nativos de la proteína, es decir, los residuos que no están uno al lado del otro en la secuencia, sino que están uno al lado del otro en el espacio tridimensional cuando la proteína se ha plegado: véase la figura siguiente.
En la secuencia anterior, los aminoácidos coloreados están muy separados en la secuencia primaria (izquierda) pero cercanos en la estructura terciaria plegada (derecha). Adapated de Wikipedia .
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Cuando los contactos nativos son relativamente cercanos en la secuencia primaria de la proteína, el plegamiento suele ser mucho más rápido. La razón de esto es que hay una menor pérdida de entropía conformacional cuando se forman contactos de la estructura terciaria local que cuando se forman contactos no locales, por lo tanto, una menor estabilización del estado desplegado y barreras más pequeñas al plegamiento.
