El pepsinógeno es el precursor inactivo de la pepsina.
Algunas enzimas, como la pepsina, tienen forma de “zimógeno”. Habitualmente, esto constituye una serie de aminoácidos adicionales en la cadena polipeptídica, que deben escindirse para que la proteína madure en su forma enzimática activa. Una vez que se rompe el pepsinógeno, se convierte en pepsina.
Este tipo de regulación es común en enzimas secretadas, especialmente proteasas. Una de las razones es que permite que la enzima se fabrique en un lugar y se use en otro, sin hacer nada, no debería estar en el camino. La pepsina también puede degradar las proteínas dentro de la célula viva que la produce, por lo que la célula produce pepsinógeno, que es pepsina con un interruptor de seguridad. Después de la secreción de la célula, la “etiqueta” protectora puede cortarse y la enzima activada. Pero ahora está en la luz del tracto digestivo, donde no puede causar daño a las células sanas del cuerpo (que están protegidas por el moco y las células epiteliales).
Otro ejemplo de tal regulación es fibrina y fibronógeno. La fibrina es una proteína involucrada en la hemostasia o coagulación de la sangre. Ayuda a formar coágulos densos en el sitio de lesión de un vaso sanguíneo. Por supuesto, no deseamos que la fibrina se mueva libremente causando coágulos libremente, porque eso podría causar ataques cardíacos, derrames cerebrales y todo tipo de lesiones isquémicas. Es por eso que ha evolucionado con un interruptor de seguridad; el fibrinógeno abunda en todas partes del torrente sanguíneo, pero solo se procesa (escinde) proteolíticamente en fibrina cuando y donde se necesita, en respuesta a las señales de lesión de los vasos sanguíneos.
