Hay dos tipos de retículo endoplásmico; Retículo endoplásmico liso y retículo endoplasmático rugoso (se adhieren a ribosomas libres ocasionalmente).
El retículo endoplásmico rugoso proporciona sitio para la síntesis de un tercio de las proteínas nucleares (proteínas que se sintetizan a partir de los codones nucleares). Estas proteínas incluyen proteínas secretoras (proteínas secretadas fuera de la célula como la hormona), proteínas de membrana integrales, proteínas extrínsecas localizadas en la cara extracelular, proteínas del retículo endoplásmico, proteínas del complejo de Golgi, proteínas lisosómicas y proteínas Vacuolar.
Además de estas proteínas después de ser sintetizadas en la membrana, los ribosomas unidos entran en el lumen de ER donde son plegados a su estructura terciaria nativa por chaperones. Las subunidades de proteínas también se ensamblan en protien multimérico por chaperones.
Dentro del lumen de RER por la acción de las glicosiltransferasas estas proteínas están glicosiladas. Posteriormente se envían (no todos) a sus destinos intracelulares o extracelulares específicos a través de la ruta de tráfico complejo ERGIC – Golgi.
Los chaperones son proteínas que se unen a otros polipéptidos que evitan su agregación y promueven su plegamiento y agregación en proteína multimeri.
La glicosilación es el proceso de adición del resto de carbohidrato a residuos de aminoácidos específicos.
(Añadiré las funciones de SER más adelante tan pronto como sea libre).
