¿Cómo la prolina hace al polipéptido menos flexible?

Para mí, esta pregunta es muy vaga, si se trata de hélices alfa, entonces los residuos Pro son raros en ellas, es porque en los residuos Pro el nitrógeno forma parte de un anillo rígido y la rotación sobre el enlace NC (alfa) no es posible. Por lo tanto, Pro presenta un pliegue desestabilizador en la hélice alfa. Además, el átomo de nitrógeno de un residuo Pro en un enlace peptídico no tiene sustituyente hidrógeno para participar en enlaces de hidrógeno con otros residuos. Por estas razones, Pro rara vez se encuentra en una hélice alfa.

Pero en el caso de la formación de bucles (giros Beta y Gama) se encuentran residuos Pro. En el caso de los giros Beta, los residuos Pro se encuentran como los enlaces peptídicos que implican el nitrógeno imino de Pro, fácilmente asume la configuración cis, una forma que es particularmente adecuada para un giro cerrado.

Por lo tanto, los residuos Pro en su configuración cis, menos común, confieren flexibilidad, en el sentido de que permiten que se produzca el giro y, por lo tanto, se encuentran en los Giros Beta Tipo I.