En la regulación alostérica, los inhibidores / moduladores se unen a un sitio de unión en una proteína, distinta de su sitio de unión al ligando natural, y modula su actividad (mejora o disminuye la actividad de la proteína) estabilizando una conformación particular de una proteína. No es necesario que los moduladores induzcan un cambio conformacional en la proteína para lograr esto. También pueden hacer esto al estabilizar una conformación preexistente.
¿Cómo funciona la regulación alostérica?
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La modificación alostérica es la capacidad de una molécula para alterar la conformación de una proteína cuando se une de forma no covalente a esa proteína. Un cambio conformacional conduce a una reactividad diferente: puede aumentar o disminuir.
Un buen ejemplo de regulación alostérica es la unión de un ligando a un receptor. El ligando está unido por un receptor transmembrana en el exterior de la célula, esto induce un cambio conformacional del receptor y así adquiere su reactividad en el interior de la célula (por ejemplo, fosforilación de otras proteínas), que se convierte en una cascada de señalización .
En la regulación alostérica, tienes proteínas que están diseñadas para llevar a cabo funciones específicas y catalizar reacciones químicas basadas en su construcción física. Su forma física puede alterarse mediante la adición de inhibidores o activadores. Esta regulación en un sitio alostérico hará que la enzima funcione de manera más efectiva o menos efectiva (como una clave para acelerarla o ralentizarla).
Un sitio alostérico no se une al sustrato, sino que se une a otra molécula que afecta la regulación de la enzima. Cuando una molécula se une a un sitio alostérico, altera la forma o conformación de la enzima, que luego cambia la función de la enzima.
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