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Excelentes artículos de Biofísica Investigación en profundidad – Página 2

¿Las proteínas que se pliegan menos rápidamente son más propensas a ser desordenadas? ¿Qué tal formar agregados?

si y si. primero, lea esto: embudo plegable de proteínas la cosa con el plegamiento de proteínas es el estado de energía y entropía en el que se encuentra la proteína naciente. Cuanto más bajas son las barreras…

¿De qué manera la acetilación de las lisinas en las colas N-terminales de las histonas afecta realmente qué tan accesible es el ADN a la polimerasa?

No hay diferencia causada por la acetilación de una lisina específica. La acetilación se correlaciona de manera universal con el aumento de la actividad genética, por dos razones: 1. Neutraliza la carga positiva sobre las lisinas (K) y…

¿Qué características de una proteína permiten cristalizar?

Hay muchos factores diferentes que determinan qué tan bien puede cristalizar una proteína purificada. Lo más importante es, obviamente, qué tan bien doblada está la proteína; un mayor grado de estructuras secundarias ordenadas son propicias para formar cristales,…

¿Qué factores determinan el área superficial accesible al disolvente (SASA) de una proteína?

En general, la elección del disolvente en sí es el único factor abrumador. Las dos principales fuerzas que impiden que una proteína sea una proteína son su afinidad por sí misma (que conduce a ensamblajes herméticos como hojas…

Al hacer mutantes fosfomiméticos para residuos de serina / treonina, qué sustitución es mejor: Asp (D) o Glu (E)?

Creo que ambos están bien, probablemente también depende de diferentes proteínas. Probablemente sea mejor probar ambos si el resultado realmente importa.

¿Cómo podemos predecir computacionalmente cómo un SNP afectará la función de una proteína?

Permítanme comenzar agregando un breve resumen de biología para contextualizar mi respuesta. Un SNP en alguna secuencia de ADN codificante podría dar como resultado una mutación sinónima o sinónima de aminoácidos. Recuerde, un solo aminoácido podría estar codificado…

¿Las proteínas intrínsecamente no estructuradas son propensas a formar agregados?

Las proteínas intrínsecamente desestructuradas / desordenadas no tienen una única estructura terciaria bien definida en su estado funcional nativo. La suposición subyacente es que las proteínas globulares están compuestas por aminoácidos que tienen el potencial de formar un…

¿Por qué se utiliza el sulfato de amonio para “salar” las proteínas?

Dos palabras: serie de Hofmeister. imagen de: la serie Hofmeister (verde a rojo-> kosmotropes a caotropes) Hofmeister realizó experimentos de salazón en clara de huevo (ovoalbúmina) con diferentes sales en 1888. Se le ocurrió esta serie. En base…

¿Alguien ha estudiado las propiedades de plegamiento de cadenas de aminoácidos generadas al azar? Si es así, ¿cuáles fueron los resultados y cómo difirieron de los de las proteínas encontradas en la naturaleza?

Sí, muchos investigadores que estudian el plegamiento de proteínas y la agregación estudian secuencias peptídicas. En lugar de generar cadenas aleatorias, se ha trabajado mucho para identificar patrones y explorar el papel de las propiedades fundamentales de una…

¿Cuáles son algunas proteínas cuyo estado agregado tiene menor energía libre que su estado natural plegado?

Si existen condiciones donde se forman agregados, entonces, según la primera y la segunda leyes de la termodinámica, los agregados tienen menor energía libre que el estado nativo. Este concepto se aplica a * cada * proteína que…

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