La primera sección proporciona información de fondo muy básica sobre ángulos diedros y tramas de Ramachandran. Pase a la segunda sección si ya está familiarizado con estos términos y desea obtener la respuesta más directamente.
1. Restricciones en los ángulos entre enlaces troncales
Las proteínas son polímeros, lo que significa que son cadenas largas de subunidades de aminoácidos unidas covalentemente. Imagine comenzar con un átomo y caminar de un enlace a otro en una cadena continua sin desviarse hacia ningún callejón sin salida. Esta cadena continua de enlaces se llama columna vertebral. Caminando a lo largo de la columna vertebral, notará que cuando se detiene en un átomo, el próximo vínculo en la columna vertebral puede bifurcarse en cualquier ángulo. Puede definir la estructura tridimensional completa de la red troncal solo basada en los ángulos a los que se ramifica cada enlace adicional. Una representación conveniente de esto en tres dimensiones es mirar un enlace directamente (en el plano de la página) y luego imaginar el ángulo del enlace de la red troncal antes y después del enlace que estás mirando. Esto se conoce como una proyección de Newman (ver abajo). 
En la imagen de arriba, un pequeño segmento de la columna vertebral en 2D se gira para que el punto medio negro de unión entre en el tablero y sea invisible cuando se mira de frente. Los enlaces azules y rojos vienen antes y después. El ángulo entre los enlaces azul y rojo en este plano se llama ángulo diedro , y está presente entre todos los átomos exactamente tres enlaces separados. Este ángulo es muy importante cuando se habla de la estructura proteica. Tan importante, de hecho, que hay nombres especiales dados a cada uno de los tres ángulos diedros en cada aminoácido. A continuación puede ver cómo se definen los ángulos diedros φ (phi), ψ (psi) y ω (omega) en un solo aminoácido. 
El enlace entre el grupo carbonilo y amida (el enlace peptídico) que es central para el ángulo ω tiene un carácter de doble enlace parcial, lo que significa que es plano y el ángulo ω es de 180 ° (trans) o 0 ° (cis). Casi siempre es de 180 °, por lo que generalmente no figura en la estructura de la proteína (ver isomerización de Proline cis-trans http://en.wikipedia.org/wiki/Pro… para algunas excepciones biológicamente interesantes). Los ángulos φ y have no tienen tal carácter de doble enlace y podrían, en teoría, rotarse en cualquier ángulo uno con respecto al otro. En la práctica, los impedimentos estéricos tanto de los átomos de la cadena principal como de las cadenas laterales limitan los ángulos φ y allowed permitidos a un rango muy pequeño. Un diagrama de Ramachandran traza los ángulos φ y observed observados en los ejes xey, respectivamente. Cada aminoácido tiene impedimentos estéricos ligeramente diferentes, por lo que cada uno tendrá diferentes diagramas de Ramachandran, pero para simplificar, el siguiente diagrama es el promedio de los diagramas de Ramachandran para todos los aminoácidos que se encuentran en una muestra representativa de proteínas. 
Observe que hay dos regiones que parecen aparecer con mayor frecuencia y que corresponden a los ángulos necesarios para formar los patrones de enlaces de hidrógeno para los dos elementos estructurales secundarios principales, α-hélices y láminas β . Si una hélice α típica con la mano derecha (apunte con el pulgar derecho hacia adelante y la dirección hacia donde se curvan los dedos con la hélice hacia la derecha) gira alrededor de un eje con un (φ, ψ) de (-60 °, – 45 °), luego una hélice α con la mano izquierda (curvando los dedos alrededor del pulgar esta vez con la mano izquierda) girando alrededor del mismo eje en la dirección opuesta tendría un (φ, ψ) de (+ 60 °, +45 °). Estos ángulos corresponden a la región de baja intensidad del diagrama de Ramachandran arriba etiquetado como α-hélice con la mano izquierda.
Teniendo en cuenta únicamente los átomos de la cadena principal (e ignorando las cadenas laterales por el momento), los únicos ángulos que corresponden al patrón de enlace de hidrógeno distinto de la hélice α son los cercanos (-60 °, -45 °) o (+ 60 °, + 45 °). Esto explica por qué observamos patrones muy regulares llamados α-hélices en primer lugar, pero si solo tuviéramos que considerar los patrones de enlaces de hidrógeno y los impedimentos estéricos de los átomos de la cadena principal, entonces esperaríamos un diagrama Ramachandran rotacionalmente simétrico donde todos los ángulos negativos igualmente favorecidos positivos. De hecho, esto es esencialmente lo que observamos para el único aminoácido aquiral, glicina (http://en.wikipedia.org/wiki/Fil…). Pero todos los demás aminoácidos tienen cadenas laterales, lo que significa que una hélice zurda NO es solo una imagen especular de una hélice derecha. Esto significa que la cadena lateral y el hidrógeno en el carbono central ([math] C_ \ alpha [/ math] group) producirán diferencias entre los impedimentos estéricos de las cadenas laterales en las hélices izquierdas y derechas .
2. Restricciones en ángulos entre enlaces de cadena lateral y cadena principal
Una proteína tiene cadenas laterales que salen de cada [matemáticas] C_ \ alpha [/ math] que varían según el aminoácido. Además de la glicina, estas cadenas laterales son lo suficientemente grandes como para restringir aún más los ángulos (φ, ψ) al chocar con los voluminosos grupos carbonilo. Las distancias entre los átomos de la estructura son las mismas en las hélices izquierdas y derechas porque cuando ignoramos las cadenas laterales, cada posición a lo largo de la columna vertebral es aquiral. Sin embargo, la presencia de cadenas laterales crea diferencias significativas entre los dos tipos de hélices.
Ahora consideremos los ángulos diedros cuando incluimos todos los átomos que no están en la red troncal que quedaron fuera del diagrama de ángulos diedros original en la primera figura de esta respuesta. Tenga en cuenta que a continuación, aunque el ángulo ψ diedro entre los enlaces de la red troncal en azul y rojo son opuestos exactos (+ 45 ° y -45 °) los ángulos diedros no troncales entre el enlace azul claro (R) y el enlace amarillo (O ) que ignoramos antes son muy diferentes.
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Cuando el ángulo is es -45 ° como en la hélice derecha, el ángulo diedro entre el enlace de cadena lateral C-R (azul claro) y el carbonilo C-O (amarillo) es -105 °. Sin embargo, cuando el ángulo is es de + 45 ° como en la hélice de la izquierda arriba, el ángulo diedro entre el enlace de la cadena lateral C-R (azul claro) y el carbonilo C-O (amarillo) es de -15 °.
Las siguientes imágenes muestran hélices derechas y zurdas hechas totalmente de L-alanina, donde el grupo R es un carbono (por simplicidad, podría haber sido cualquier aminoácido quiral). Los hidrógenos se han omitido porque sus densidades electrónicas son lo suficientemente pequeñas como para que no choquen mucho con otros átomos. Observe que la diferencia en el ángulo diedro entre C-R y C-O de un solo aminoácido conduce a una distancia ~ 3.2Å en hélices derechas y ~ 2.4Å en hélices zurdas. Como resultado de esta distancia reducida, existe un fuerte impedimento estérico entre estos grupos en las hélices zurdas que no está presente en las hélices derechas.
El carbono es verde, el oxígeno es rojo, el nitrógeno es azul, las líneas rojas punteadas son enlaces de hidrógeno, las líneas punteadas negro / gris son medidas de distancia.
Un obstáculo estérico similar se produce entre el oxígeno del carbonilo y el primer carbono de la cadena lateral del residuo adyacente (no un ángulo diedro, sino que en su lugar se comparan los átomos con cuatro enlaces separados). El oxígeno (rojo) en el grupo carbonilo y la cadena lateral de carbono (verde) de la L-alanina adyacente están mucho más cerca entre sí en la hélice zurda que en la mano derecha. La distancia entre los dos ha sido etiquetada con una línea punteada gris-negra y medida con texto negro en angstroms. En la hélice derecha, las distancias son ~ 4.2 Å mientras que en la hélice izquierda son ~ 2.6 Å. Debido a que la cadena lateral en la hélice de la mano izquierda se ve forzada a una gran proximidad del voluminoso grupo carbonilo de un residuo adyacente, es energéticamente desfavorable en comparación con la de la mano derecha.
El carbono es verde, el oxígeno es rojo, el nitrógeno es azul, las líneas rojas punteadas son enlaces de hidrógeno, las líneas punteadas negro / gris son medidas de distancia.
3. Excepciones a la regla
Existen algunas raras excepciones en las que las hélices zurdas pueden aparecer en la naturaleza. Ocasionalmente, las bacterias producen péptidos cortos con algunos D-aminoácidos (p. Ej., Tolaasina). Debido a que un D-aminoácido es una imagen especular de un L-aminoácido, los impedimentos estéricos que favorecen a las hélices derechas y previenen a los zurdos en L-aminoácidos favorecen a las hélices zurdas y previenen a los diestros en D-aminoácidos.
Una excepción más común se observa ocasionalmente en residuos de glicina que carecen de una cadena lateral que causaría los impedimentos estéricos descritos anteriormente. Pueden adoptar los ángulos (φ, ψ) que corresponden a hélices zurdas y a menudo lo hacen solo por un residuo o giro, pero en teoría podrían formar una hélice zurda más larga si se encontraran suficientes glicinas en una fila. Esto se observa en menor grado para la asparagina que tiene un grupo amida que forma un enlace de hidrógeno con el carbonilo voluminoso para ayudar a compensar los ángulos desfavorables (φ, ψ). Ocasionalmente, otras interacciones en la estructura tridimensional pueden forzar a un aminoácido a una región desfavorable de la trama Ramachandran, incluida la hélice zurda. Es raro ver que los aminoácidos adopten los ángulos (φ, ψ) de una hélice zurda durante más de un par de residuos secuenciales.
