No, no necesariamente
Las proteínas se pliegan de diversas maneras, es decir, hay múltiples esquemas de plegado. El proceso que está describiendo, donde primero se forma la estructura secundaria, y la estructura terciaria que se propaga desde este núcleo de estructura secundaria a menudo se denomina plegado jerárquico. Las proteínas como el homeodominio engrailed y la proteína A se pliegan mediante plegamiento jerárquico. Usualmente, las proteínas con muchas hélices son propensas a este mecanismo ya que los dominios helicoidales son unidades estables.
Otro mecanismo de plegamiento popular se llama colapso hidrofóbico, donde el colapso hidrofóbico de la cadena de proteína hace que la proteína sea más compacta, reduciendo así el espacio de búsqueda para que la cadena se pliegue a su estado original.
Figura 1: Dos vistas de plegamiento de proteínas [1]
A veces, el colapso hidrofóbico se acompaña de una formación de estructura secundaria. A veces, la estructura secundaria y terciaria se forman juntas mientras que la proteína experimenta un colapso hidrofóbico.
¿Qué técnica puedes usar para determinar la homogeneidad de la proteína en la solución?
¿Cuáles son los pros y los contras del uso de cryo-EM para determinar la estructura de una proteína?
¿Cuáles son las fuerzas que estabilizan la estructura de la proteína?
Figura 2: Plegamiento del inhibidor de quimotripsina 2, donde se produce simultáneamente la formación secundaria de estructura terciaria y el colapso hidrofóbico [2] [3]
En conclusión, el proceso de plegamiento de proteínas no se puede generalizar y es específico de proteínas y medio ambiente.
Notas a pie de página
[1] http://www.sciencedirect.com/sci…
[2] http: // que mostró ese segundo …
[3] http://www.sciencedirect.com/sci…
